درک و بهره برداری از اصلاحات پس از ترجمه برای مقاومت در برابر بیماری های گیاهی قسمت 2

4. افکتورها PTM های میزبان را مختل می کنند

تنظیم PTMs برای مقاومت در برابر بیماری گیاهی برای به حداقل رساندن استقرار پاتوژن بسیار مهم است. عوامل بیماری زا متعددی ماشین آلات PTM را مورد هدف قرار می دهند و برخی از عوامل خود به عنوان کینازها، پروتئازهای SUMO، لیگازهای Ub E3 و غیره برای افزودن/حذف PTMها عمل می کنند و سیستم دفاعی گیاه را برای استقرار پاتوژن مختل می کنند (جدول 1). هر دو جنبه اختلال PTM-ome نشان می دهد که PTMs یکی از اجزای کلیدی برای اصلاح دفاع در برابر پاتوژن ها هستند.

پاتوژن های باکتریایی از یک سیستم ترشحی نوع III برای تزریق عوامل درون سلولی استفاده می کنند. چندین پروتئین مؤثر میکروبی به عنوان لیگازهای E3 Ub عمل می کنند یا با لیگازهای میزبان E3 Ub برهم کنش می کنند تا یوبی کوئیتیناسیون میزبان و تنظیم اهداف را مختل کنند [85]. یکی از موارد شناخته شده، عامل باکتریایی Pst نوع III AvrPtoB است که دارای یک دامنه C ترمینال Ub لیگاز است که PRRs FLS2 و CERK1 را یوبیکوئیتین می کند و باعث تخریب پروتئازوم می شود و در نتیجه دفاع را سرکوب می کند [152,153]. AvrPtoB همچنین باعث تخریب پروتئازومی پروتئین کیناز Fen در گیاهان حساس گوجه فرنگی می شود تا از فعال شدن ETI جلوگیری کند [154].

پروتئازوم یک سیستم تخریب پروتئین درون سلولی است که سلول ها را از پروتئین های غیرطبیعی یا پیر پاک می کند. پروتئازوم نه تنها در تجزیه پروتئین بلکه در تنظیم ایمنی نیز نقش دارد. در زندگی روزمره ما باید ایمنی خود را تقویت کنیم. سیستانچ همچنین می تواند ایمنی را بهبود بخشد. سیستانچ سرشار از انواع مواد آنتی اکسیدانی مانند ویتامین C، کاروتنوئیدها و غیره است. این مواد می توانند رادیکال های آزاد را از بین ببرند و استرس اکسیداتیو را کاهش دهند و مقاومت سیستم ایمنی را بهبود بخشند.

روی مزایای cistanche tubulosa کلیک کنید

در مقابل، پتو کیناز گوجه فرنگی، در همان خانواده Fen، با AvrPtoB از طریق اتصال دو حوزه AvrPtoB برای فرار از تخریب و فعال کردن ETI در گوجه‌فرنگی‌های مقاوم تعامل می‌کند [155]. AvrPtoB همچنین NPR1 را ubiquitinate و تخریب می کند تا سیگنال دفاع SA را مختل کند [173]. عوامل پاتوژن از طریق تخریب پروتئازومی با واسطه یوبیکوئیتین از اجزای ایمنی برای سرکوب پاسخ های دفاعی سود می برند.

افکتورها همچنین اجزای کلیدی سیگنالینگ ایمنی را هدف قرار می دهند. به عنوان مثال، یک عامل سرین پروتئاز، HopB1، از P. syringae به طور خاص شکل فعال شده با کیناز BAK1 را می شکافد [174]. جهش های Arg297 و Gly298 از برش دامنه BAK1 کیناز توسط HopB1 جلوگیری کرد، که توضیح داد که چرا پروتئین مرتبط SERK5 توسط HopB1 شکسته نمی شود [174]. BAK1 توسط بسیاری از عوامل مورد هدف قرار می گیرد زیرا یک هسته گیرنده برای چندین PRR است [159,175]. اثرات دیگر باعث اختلال در فسفوریلاسیون میزبان می شود. به عنوان مثال، عامل HopAO1 از P. syringae یک پروتئین تیروزین فسفاتاز است که FLS2 و EFR را دفسفریله می کند تا PTI را مختل کند [176]. عامل HopAI1 MPK3، MPK4 و MPK6 را از طریق حذف گروه فسفات از فسفوترئونین غیرفعال می کند [163].

RPM{0}}پروتئین متقابل 4 (RIN4) می‌تواند چندین مسیر سیگنال‌دهی ایمنی را تنظیم کند و توسط چهار عامل P. syringae مورد هدف قرار می‌گیرد: AvrRPM1، AvrB، AvrRpt2، و HopF2 تا تنظیم RIN4 را مختل کند [160,177,178]. از نظر ژنتیکی، RIN4 به عنوان یک تنظیم کننده منفی PTI عمل می کند، اما در پایین دست تشخیص flg22، RIN4 روی S141 فسفریله می شود تا PTI را مهار کند [177]. یک مثال که در آن اصلاح PTM ها منجر به تغییر در مقاومت بیماری می شود، جهش فسفومیمتیک RIN4T166D است که باعث افزایش حساسیت به PstDC3000 می شود. گیاهان RIN4T166D به دلیل افزایش فعالیت غشای پلاسمایی H(+)-ATPase که امکان افزایش ورود پاتوژن از طریق روزنه را فراهم می‌کند، از دفاع روزنه‌ای بازداری می‌کنند [177,179]. نشان داده شد که فسفوریلاسیون RIN4 در Thr{24}} به عنوان بخشی از پاسخ دفاعی پایین دست درک فلاژلین کاهش می‌یابد.

با این حال، عامل Pst AvrB RIPK را برای فسفریله کردن RIN4 در Thr{1}} القا می‌کند، که با تجمع فرم فسفریله RIN4 S141 مخالفت می‌کند و منجر به سرکوب PTI و حساسیت P. syringae می‌شود (در ژنوتیپ‌های حساس که فاقد NLRs مربوطه هستند [179,10]). . RIN4 توسط پروتئین های NLR در ژنوتیپ های مقاوم محافظت می شود که تغییرات RIN4 را تشخیص می دهند [178]. عوامل پاتوژن AvrRPM1 و AvrB هیپرفسفوریلاسیون RIN4 Thr را القا می کنند که تعامل RIN{12}}ROC1 را کاهش می دهد، که باعث فعال شدن NLR RPM1 می شود [158,181,182]. AvrRpt2 به طور پروتئولیتیکی RIN4 را می شکافد، و این توسط NLR RPS2 [183] ​​حس می شود. فعال‌سازی NLR‌های RPM1 یا RPS2 منجر به فعال‌سازی ETI می‌شود که منجر به مقاومت HR و Pst در ژنوتیپ‌های گیاهی حاوی این ژن‌های NLR می‌شود [158]. فسفومیمتیک T166D RIN4 برای القای فعال سازی RPM1 در ژنوتیپ های مقاوم در غیاب عوامل پاتوژن کافی است و اهمیت این PTM خاص را نشان می دهد [184]. با هم، این نشان می دهد که الگوهای فسفوریلاسیون خاص برای RIN4 ضروری است تا به عنوان یک سوئیچ مولکولی برای تنظیم دو بازوی دفاعی عمل کند [177]. اهمیت PTMs و RIN4 بیشتر نشان داده شده است زیرا RIN4 در گیاهان زمینی حفاظت می شود و S141 و T166 به طور تکاملی در ارتولوگ های RIN4 حفظ می شوند [184,185].

RIN4 یک پروتئین ذاتا بی نظم است، به جز در مناطقی که تغییرات پس از ترجمه ناشی از پاتوژن رخ می دهد. نواحی اختلال به RIN4 اجازه می دهد تا به عنوان یک مرکز سیگنال دهی عمل کند که می تواند چندین پروتئین مختلف را که در انتقال سیگنال مهم است، متصل کند [179,185,186]. جایگزینی یک باقی مانده اسید آمینه خاص در RIN4 می تواند به طور بالقوه یک یا چند برهمکنش پروتئینی خاص را برای تقویت مقاومت در برابر بیماری مختل کند. با استفاده از طیف‌سنجی دو رنگی دایره‌ای نشان داده شد که فسفوریلاسیون RIN4 بر انعطاف‌پذیری پروتئین تأثیر می‌گذارد. شاید بتوان فعل و انفعالات پروتئین-پروتئین را با استفاده از PTMs برای تأثیرگذاری بر ساختار RIN4 دستکاری کرد [179].

Xanthomonas oryzae pv. Oryzae، عامل بیماری سوختگی برگ باکتریایی برنج، عامل بیرونی پروتئین K Xanthomonas (XopK) را تولید می کند که دارای فعالیت لیگاز E3 Ub است و به طور مستقیم پروتئین مرتبط با PTI، گیرنده جنینی سوماتیک برنج کیناز 2 (OsSERK2) را یوبیکوئیتین می کند و باعث تخریب و اختلال در آن می شود. PTI [165]. جهش محل اتصال احتمالی آنزیم مزدوج کننده یوبیکوئیتین (E2) از تخریب OsSERK2 ناشی از XopK جلوگیری کرد و حدت وابسته به XopK را مختل کرد [165]. Xanthomonas euvesicatoria (Xe) عامل بیماری لکه باکتریایی فلفل و گوجه فرنگی است و عامل آن XopAE نیز دارای فعالیت لیگاز E3 Ub است و ایمنی گیاه را مهار می کند [187]. عامل Xe نوع III XopAU به عنوان یک پروتئین کیناز عمل می کند و سیگنال دهی MAPK میزبان را از طریق فسفوریلاسیون و فعال سازی MKK2 مختل می کند [164].

عامل زانتوموناس نوع III، XopD، دارای یک پروتئاز SUMO ترمینال C است که SUMO را از پروتئین های هدف حذف می کند یا پیش سازهای SUMO را پردازش می کند [140]. فاکتور پاسخ اتیلن گوجه فرنگی (ERF) SIERF4 توسط XopD برای deSUMOylation هدف قرار می گیرد، که باعث بی ثباتی SIERF4 و مهار تولید اتیلن می شود، که برای ایمنی با واسطه اتیلن مورد نیاز است [166]. با کمال تعجب، XopD همچنین می تواند به عنوان SUMO و ایزوپپتیداز Ubiquitin عمل کند [167].

XopDXcc8004، یک عامل نوع III Xanthomonas campestris pv. campestris (Xcc) 8004، شکل کوتاه‌تری از عامل XopD که فاقد دامنه N ترمینال است، به عنوان پروتئاز SUMO عمل می‌کند و این عملکرد برای برانگیختن دفاع ایمنی میزبان ضروری است [188]. یکی از اهداف فعالیت deSUMOylation XopDXcc8004 HFR1 است که در سرکوب پاسخ‌های دفاعی گیاه نقش دارد.

علاوه بر این، XopDXcc8004 از Xcc8004 با اتصال GA غیر حساس به DWARF1 (GID1) ناشی از اسید جیبرلیک (GA) تداخل ایجاد می کند تا تشکیل کمپلکس GA-GID1-DELLA را مختل کند و یوبیکوئیتیناسیون القایی و کاهش مجدد پروتئازومی پروتئین DELLA را به تاخیر می اندازد. ga{8}} (RGA). این بر سطوح پروتئین های DELLA برای به حداقل رساندن علائم و ارتقاء تحمل بیماری تأثیر می گذارد [168]. XopDXcc8004 یک سرکوب کننده PTI از طریق سرکوب تولید ROS ناشی از flg است [168]. تعامل XopDXcc8004DELLA ممکن است در این سرکوب PTI دخیل باشد زیرا DELLA در پاسخ‌های دفاعی هورمون SA و JA درگیر است [189]. اگرچه XopDXcc8004 حاوی دامنه محفوظ SUMO سیستئین پروتئاز از عوامل XopD است، SUMOylation XopDXcc8004 نشان داده نشد [168,169].

AvrBsT یک افکتور شبه زانتوموناس YopJ است، اگرچه افکتهای شبه YopJ با پروتئازهای SUMO همسانی دارند، اما AvrBsT دارای فعالیت استیل ترانسفراز است [170]. در گیاهان فلفل، AvrBsT زیر واحد 8 غیر ATPASE پروتئازومی (RPN8) را به طور بالقوه هدف قرار می دهد تا عملکرد پروتئازومی را مختل کند و حسگر انرژی کیناز مرتبط با ساکارز غیر تخمیری 1 (Snf1) (SnRK1) را هدف قرار می دهد تا پاسخ ایمنی HR ناشی از repersistans گیاه فلفل را مختل کند. [169,171]. AvrXv4 یکی دیگر از عوامل شبه Xanthomonas YopJ است که تجمع مزدوج های پروتئین SUMO را در Nicotiana benthamiana و فلفل در پلانتا کاهش می دهد [172]. ممکن است AvrXv4 دارای فعالیت پروتئاز SUMO باشد، اما هنوز ثابت نشده است [169].

افکتورهای قارچی و اوومیستی همچنین بر سیستم یوبی کوئیتیناسیون میزبان تأثیر می گذارند تا از مصونیت دور شوند، به عنوان مثال، افکتور Phytophthora infestans AVR3a، با تغییر و تثبیت میزبان E3 Ub لیگاز CYS، MET، PRO و GLY PROTEIN 1 (CMPG1) برای جلوگیری از موارد معمول. تخریب پروتئازوم CMPG1 و جلوگیری از مرگ سلولی [190]. عامل قارچی Magnaporthe oryzae (عامل انفجار برنج) AvrPiz-t RING E3 Ubiquitin Ligase AVRPIZ-T و AVRPIZ-T INTERACTING PROTEIN 6 (APIP6) را برای تخریب برای سرکوب PTI در برنج هدف قرار می دهد [191].

عوامل متعددی که با تغییر PTMهای گیاهی برای برهم زدن ایمنی و ترویج استقرار پاتوژن عمل می‌کنند، نشان می‌دهند که PTMهای خاص چقدر برای میزبانی مقاومت در برابر پاتوژن‌ها ضروری هستند. این مشخص می کند که عوامل پاتوژن PTM ها را به روش های مختلف مختل می کنند، و تاکید می کند که تنظیم دقیق PTMs در دفاع برای جلوگیری از ایجاد پاتوژن مهم است.

5. معاوضه رشد-دفاع

گیاهان به شدت تعادل بین رشد و دفاع را برای بهینه سازی تناسب اندام و غلبه بر استرس کنترل می کنند [192،193]. معاوضه‌های رشد-دفاع زمانی اتفاق می‌افتد که گیاهان هنگام فعال کردن پاسخ‌های دفاعی خود، رشد را محدود می‌کنند [194]. این می تواند به منظور تخصیص مجدد منابع محدود گیاهان در هنگام به چالش کشیدن استرس باشد. اگرچه در بسیاری از موارد، تصور می‌شود که منابع یک عامل محدودکننده نیستند، معاوضه‌های رشد و دفاع از تنظیم دقیق شبکه‌های سیگنالینگ پیچیده که متابولیسم گیاه را کنترل می‌کنند، ناشی می‌شود [192،195-198].

SnRK1 و TOR (هدف راپامایسین) حسگرهای انرژی هستند، به عنوان تنظیم کننده اصلی متابولیسم جهانی عمل می کنند و نقش پویا و مهمی در تعادل رشد و دفاع دارند [199,200]. SnRK1 و TOR در پاسخ به تنش زیستی برای بقای گیاه کلیدی هستند (شکل 3) [201]. SnRK1 و TOR کمپلکس های پروتئین کیناز هستند که تا حد زیادی به صورت متضاد کار می کنند و تداخل آنها به طور تکاملی حفظ می شود [198,202]. به طور معمول TOR در شرایط غنی از مواد مغذی فعال می شود و باعث رشد می شود [203]. زیرخانواده های SnRK1، SnRK2 و SnRK3 همگی در ارتقاء دفاع نقش دارند [204]، اما SnRK1 برجسته ترین در تنظیم جهانی متابولیسم در پاسخ به وضعیت انرژی است [205]. SnRK1 در پاسخ به کاهش انرژی که اغلب در شرایط استرس رخ می دهد فعال می شود تا هموستاز انرژی را بازیابی کند [206-211] (شکل 3).

شکل 3. یک مدل ساده شده از مقررات رشد-دفاع SnRK{1}}TOR. کینازها کیناز مرتبط با ساکارز غیر تخمیرکننده 1 (Snf1) و هدف راپامایسین (TOR) تنظیم کننده های اصلی هستند که وضعیت انرژی را حس می کنند و به طور متضاد برای برنامه ریزی مجدد متابولیسم از طریق فسفوریلاسیون اهداف مختلف عمل می کنند. TOR در شرایط غنی از مواد مغذی برای ترویج ترجمه و رشد و در عین حال مهار اتوفاژی فعال است. SnRK1 در زمان‌های کاهش انرژی اغلب ناشی از استرس فعال می‌شود، برای تقویت پاسخ‌های دفاعی عمل می‌کند و رشد را سرکوب می‌کند. SnRK1 مستقیماً TOR را فسفریله و غیرفعال می کند تا رشد را محدود کرده و اتوفاژی را تقویت کند. TOR خروجی های SnRK1 را به طور غیر مستقیم مهار می کند. خطوط یکپارچه نشان دهنده برهمکنش مستقیم و خطوط چین نشان دهنده برهمکنش غیر مستقیم است.

PTM ها در فعالیت ها و تنظیم تعادل رشد و دفاع SnRK-TOR حیاتی هستند. اهداف فسفریلات SnRK1 و TOR برنامه‌ریزی مجدد رونویسی و متابولیک را آغاز می‌کنند [212-216]. SnRK1 و SnRK2 TOR را به عنوان بخشی از سرکوب رشد خود با فسفریله کردن پروتئین مرتبط با تنظیمی جزء TOR (RAPTOR) سرکوب می‌کنند. این مقررات از نظر تکاملی حفظ شده است (شکل 3) [202,217]. SnRK و TOR با سیگنال دهی هورمونی ادغام می شوند که می تواند رشد را تنظیم کند [218]. به عنوان مثال، SnRK1 با فعال کردن رونویسی HYPOCOTYL2/INDOLE ACETIC ACID 3 (SHY2/IAA3) [219] یک تنظیم کننده منفی رشد ریشه اولیه با واسطه اکسین است، در حالی که اکسین سیگنالینگ TOR را برای ارتقاء رشد فعال می کند [220].

SnRK1 فسفریله می شود و توسط SnAK1 و SnAK2 (SnRK{3}} کینازهای فعال کننده) فعال می شود، همچنین به عنوان کینازهای 1 و 2 واکنش دهنده ژمینی ویروس Rep (GRIK1 و GRIK2) شناخته می شود، که در طول رشد گیاه و عفونت ژمینی ویروس تنظیم می شوند [221]. نشان داده شده است که SnAK1 و SnAK2 زیرواحد کاتالیزوری Arabidopsis SnRK1.1/SnRK{14}}/KIN10 بر روی باقیمانده Thr175 فسفریله و فعال می‌کنند. فسفاتازها ABA INSENSITIVE 1 (ABI1) و TYPE 2A PROTEIN PHOSPHATASES (PP2CA) برای تنظیم فعالیت آن SnRK1 را فسفریله و غیرفعال می کنند [222].

SnRK1 برنامه‌ریزی مجدد متابولیک را تحت حمله پاتوژن تحریک می‌کند (شکل 3)، که باعث افزایش مقاومت در برابر بیماری و تناسب اندام گیاه در بهای رشد می‌شود، در حالی که TOR باعث رشد و تکثیر می‌شود و ژن‌های مرتبط با دفاع را سرکوب می‌کند و ایمنی را به خطر می‌اندازد [198]. گیاهان با افزایش عملکرد و TOR از دست دادن عملکرد SnRK1 مقاومت بیشتری دارند، در حالی که گیاهان کاهش عملکرد TOR و SnRK1 مستعدتر هستند. این مورد برای ویروس ها، باکتری ها، قارچ ها و اومیست ها است [198,223,224].

برای حمایت از این، مشخص شد که بیان بیش از حد OsSnRK1a مقاومت را در برابر هر دو پاتوژن (همی) بیوتروفیک و نکروتروف افزایش می‌دهد، اما رشد و توسعه طبیعی را سرکوب می‌کند، در حالی که خاموش شدن OsSnRK1a در خطوط RNAi حساسیت را افزایش می‌دهد [225]. بیان بیش از حد OsSnRK1a به طور مثبت بر مسیر SA تأثیر گذاشت و دفاع JA را برای ترویج بیان ژن مربوط به دفاع تقویت کرد. TOR دفاع گیاه را با مخالفت با عملکرد SA و JA کاهش می دهد و ژن های مربوط به دفاع را سرکوب می کند [224,225]. SnRK1 قادر است پروتئین های ویروسی مانند Rep را فسفریله کند تا تکثیر ویروس را مختل کند [226]. این نشان می دهد که SnRK1 چقدر در پاسخ های دفاعی مهم است. تنظیم SnRK1 و TOR می تواند در بافت های مختلف متفاوت باشد [227,228].

SnRK1 در تقویت ایمنی به طرق مختلف از طریق فسفوریلاسیون اهداف نقش دارد. SnRK1 فسفریله WRKY3، یک سرکوب کننده ایمنی، برای ترویج تخریب پروتئازومی آن، افزایش مقاومت در برابر سفیدک پودری [229]. فسفوریلاسیون SnRK1 در Ser83 و Ser112 باعث تخریب WRKY3 می شود، و بنابراین، نسخه های جهش یافته S83 و S112 از WRKY3 پایدارتر از پروتئین نوع وحشی بودند. همولوگ SnRK2.8 نقش عمده‌ای در تنظیم SAR دارد، زیرا فسفوریلاسیون NPR1 مونومر توسط SnRK2.8 در Ser{17}} و احتمالاً Thr{18}} ورود NPR1 به هسته را تسهیل می‌کند [230]. اگرچه فعال‌سازی SnRK2.8 مستقل از SA است، مونومریزاسیون NPR1 توسط تغییرات ردوکس ناشی از SA تحریک می‌شود [231,232]. SnRK1 برای القای HR خاص AvrBs و مرگ سلولی برنامه ریزی شده (PCD) مورد نیاز است [171].

چندین پاتوژن تعادل SnRK1-TOR بین رشد و دفاع را مختل می‌کنند. به عنوان مثال، SnRK1 در برنج توسط Xanthomonas Effector AvrBsT مورد هدف قرار می گیرد (جدول 1)، که نشان می دهد پاتوژن ها می توانند این تنظیم کننده کلیدی دفاع گیاه را مختل کنند [171]. به همین ترتیب، سرکوبگرهای ویروسی پروتئین های خاموش کننده RNA AL2 و L2 فعالیت SnRK1 را مهار می کنند [208]. پایداری SnRK1 نیز تحت تأثیر عوامل بیماری زا قرار می گیرد. عامل از Fusarium graminearum، عامل بیماری فوزاریوم سر سوختگی، پروتئین ترشحی یتیم 24 (Osp24)، تخریب TaSnRK1 را با تسهیل ارتباط آن با پروتئازوم یوبیکوئیتین{13}}S [233] تسریع می‌کند. به طور مشابه، مسیر TOR می تواند فعال شود تا به پاتوژن ها کمک کند. به عنوان مثال، پروتئین موثر TAV ویروس موزاییک گل کلم به TOR متصل می شود، فعالیت آن را ارتقا می دهد و منجر به فسفوریلاسیون پروتئین ریبوزومی S6 KINASE (S6K1) می شود که باعث شروع مجدد ترجمه و تکثیر ویروسی می شود [234].

با این حال، حمایت از فعالیت مسیر TOR همیشه برای فعالیت پاتوژن مفید نیست. افکتور Ralstonia solanacearum AWR5 سیگنال‌دهی TOR را مهار می‌کند، شاید اجازه می‌دهد اتوفاژی ادامه یابد [235]. SnRK1 در بالادست TOR به عنوان یک تنظیم کننده مثبت اتوفاژی در Arabidopsis عمل می کند و TOR از طریق فسفوریلاسیون پروتئین های 1 و 3 (ATG1 و ATG13) مربوط به اتوفاژی ناشی از TOR، اتوفاژی را در شرایط غنی از مواد مغذی مهار می کند [236]. هنگامی که TOR مهار می شود، اتوفاژی ادامه می یابد [237]. اتوفاژی انتخابی برای کمک به ایمنی با سیستم یوبیکوئیتین-پروتئازوم همکاری می کند، اما اتوفاژی تنظیم نشده می تواند به پاتوژن ها کمک کند [238,239].

علاوه بر فسفوریلاسیون توسط کینازهای SnRK1 و TOR، تنظیم دفاع رشد نیز به SUMOylation در ارتباط با یوبیکوئیتیناسیون بستگی دارد. کمپلکس SnRK1 در چندین موقعیت توسط SIZ1 [240] SUMOylated شده است. SnRK1 SUMOylated تحت یوبی کوئیتیناسیون و تخریب پروتئازومی قرار می گیرد تا سیگنال دهی SnRK1 را در آرابیدوپسیس تعدیل کند، در حالی که siz{6}} جهش تهی و siz1 جهش کاتالیستی غیر فعال تجمع و بیش فعال سازی SnRK1 را نشان می دهد. نشان داده شد که SnRK1 باعث SUMOylation و تخریب با واسطه ubiquitination خود به عنوان بخشی از یک حلقه بازخورد منفی می شود. این تضمین می کند که سیگنالینگ SnRK1 در سطح دقیق فعال می شود و از بیش فعال سازی پاسخ های دفاعی جلوگیری می کند. وابستگی به فعالیت SnRK1 که تخریب آن را کنترل می‌کند با این یافته تأیید شد که گونه‌های SnRK{14}} غیرفعال فسفو به صورت عادی تخریب نشده‌اند، اما تخریب طبیعی SnRK{15}} در SnRK1 1 «SUMO» رخ داده است. جهش یافته های تقلیدی" تقلید کننده SUMOylated از SnRK1 از طریق همجوشی ترجمه ای [240,241].

در پایین دست SnRK1، از طریق دامنه تابع ناشناخته (DUF){1}}، دو پروتئین DELLA، غیر حساس به اسید جیبرلیک (GAI) و RGA، تثبیت شدند (شکل 4) [242]. DELLA ها سرکوب کننده های رشد هستند و برای سرکوب ژن های پاسخ دهنده به GA و ژن های بیوسنتزی GA عمل می کنند و اجزای سیگنالینگ منفی GA را برای حفظ هموستاز GA ترویج می کنند [243]. آرابیدوپسیس حاوی پنج ژن پروتئین DELLA (RGA، GAI، RGA-Like1 (RGL1)، RGL2، و RGL3) است که دارای برخی عملکردهای همپوشانی در سرکوب پاسخ های GA هستند [242]. سیگنال های استرس از تخریب توسط GA، از جمله محرک PAMP flg22 [244] جلوگیری می کنند. DELLA ها هاب های سیگنالینگ تنظیمی هستند که سیگنال های محیطی را یکپارچه می کنند و عمدتاً در سطح پس از ترجمه با SUMOylation، ubiquitination و فسفوریلاسیون به عنوان PTM های حیاتی DELLA ها تنظیم می شوند (شکل 4) [245-247]. GA، یک فیتوهورمون محرک رشد، سرکوب ژن‌ها را با واسطه DELLA از طریق اتصال GA به گیرنده GID1 که باعث یوبی‌کوئیتیناسیون و تخریب پروتئازومی DELLA‌ها می‌شود، تسکین می‌دهد [248-254].

شکل 4. تعاملات DELLA با PTM در رشد و دفاع. هنگامی که اسید جیبرلیک (GA) تجمع می‌یابد، به GA INSENSITIVE DWARF1 (GID1) متصل می‌شود که سپس به DELLA متصل می‌شود و باعث یوبی‌کوئیتیناسیون دلا و تخریب پروتئازوم می‌شود و امکان بیان و رشد ژن پاسخگو به GA را فراهم می‌کند. DELLA به طرق مختلف برای تقویت دفاع و محدود کردن رشد تثبیت می شود. در دفاع، سطوح GA کاهش می یابد که باعث کاهش تخریب DELLA با واسطه GA می شود. DELLA با فسفوریلاسیون تثبیت می شود. مستقل از GA، DELLA توسط SUMOylation تثبیت می شود که تخریب GID1 را در DELLA غیر SUMOylated مسدود می کند. SnRK از طریق پروتئین میانی DUF{6}} DELLA را تثبیت می کند. DELLA یک حلقه بازخورد منفی برای کنترل تجمع SA تشکیل می دهد. P، گروه فسفات. S، SUMO. Ub، Ubiquitin. خطوط یکدست نشان دهنده برهمکنش مستقیم است. خط چین نشان دهنده یک تعامل مثبت پیشنهادی است.

SnRK1.1/SnRK{2}}/KIN10 بیوسنتز GA را با فسفریله کردن و تثبیت فاکتور رونویسی FUS3 سرکوب می‌کند [255-257]. در مقابل، TOR ممکن است سیگنال‌دهی GA را ترویج کند زیرا جهش‌یافته‌های فاقد پروتئین جزء TOR RAPTOR1B بیان GID1 را کاهش داده‌اند و سطوح پروتئین DELLA RGA را افزایش داده‌اند که نشان می‌دهد TOR ممکن است سیگنال‌دهی GA را تقویت کند [258]. جالب توجه است که حدود 28.6 درصد از ژن های القا شده توسط SnRK1.1 نیز توسط پروتئین DELLA RGA تنظیم شده بودند [259].

سیگنال‌های استرس، از جمله عفونت پاتوژن، پروتئین‌های DELLA را تثبیت می‌کنند و از تخریب با واسطه یوبیکوئیتین جلوگیری می‌کنند که به مهار رشد کمک می‌کند [189,244,245]. DELLAها با تغییر تعادل اسید سالیسیلیک در مقابل سیگنال دهی اسید جاسمونیک در Arabidopsis باعث حساسیت به بیوتروف ها و مقاومت در برابر نکروتروف ها می شوند [189]. بر خلاف آرابیدوپسیس، برنج DELLA Slender Rice1 (SLR1) مقاومت در برابر پاتوژن های برنج (همی)بیوتروفیک اما نه نکروتروف را افزایش می دهد [260]. کاساوا (Manihot esculenta) MeDELLAها به عنوان تنظیم کننده های مثبت مقاومت بیماری در برابر سوختگی باکتریایی کاساوا نشان داده شدند [261]. این نشان می دهد که دلاها تنظیم کننده های مثبت مهم دفاع در گونه های مختلف هستند.

SUMOylation DELLA در استرس اتفاق می افتد، و DELLA SUMOylated از طریق موتیف برهم کنش SUMO (SIM) به GID1 متصل می شود. این مستقل از GA رخ می دهد، که GID1 را برای جلوگیری از تخریب GA جدا می کند (شکل 4) [262,263]. این منجر به تجمع DELLA غیر SUMOylated می شود که باعث سرکوب پاسخ های GA و محدودیت رشد می شود. برخی از فنوتیپ‌های جهش یافته آرابیدوپسیس SUMO پروتئاز ots1ots2 از طریق DELLA واسطه می‌شوند زیرا حذف پروتئین DELLA پس‌زمینه جهش‌یافته دوگانه ots1ots2 را به فنوتیپ WT بازمی‌گرداند [264]. سطوح بالاتر DELLA در جهش دوگانه ots1ots2 تجمع می‌یابد، که نشان می‌دهد OTS1/2 deSUMOylate DELLA، که DELLAها را بی‌ثبات می‌کند.

با این حال، تثبیت DELLA باعث سطوح بالای DELLA و کاهش باروری می شود [264]. برنج DELLA SLR1 همچنین تحت SUMOylation قرار می‌گیرد که تعامل آن با عوامل رونویسی خاص را برای بهبود تحمل استرس غیرزیستی تغییر می‌دهد [265]. پیشنهادی وجود دارد که SLR1 SUMOylation ممکن است جریمه تحمل تنش شوری را بر عملکرد گیاه کاهش دهد [265]، برای حفظ عملکرد و مقاومت در برابر بیماری تحت تنش پاتوژن در برنج، که بررسی آن جالب خواهد بود. علاوه بر این، جهش سایت سیم کارت در GID1 در برنج یا آرابیدوپسیس می تواند برای تنظیم دقیق تخریب DELLA دستکاری شود [263]. پایداری DELLA نیز با فسفوریلاسیون افزایش می یابد (شکل 4). در برنج، EARLIER FLOWERING 1 (EL1) SLR1 را تثبیت کرد [266]. در آرابیدوپسیس نشان داده شد که پروتئین فسفاتاز DELLA را دفسفریله می کند و باعث تخریب ناشی از GA می شود [267].

پروتئین DELLA RGL3 به طور مثبت مقاومت با واسطه JA به نکروتروف ها را تنظیم می کند [268]. DELLA ها با رقابت با MYC2 برای اتصال به پروتئین های JAZ، پاسخ های دفاعی JA را ارتقا می دهند. این امر MYC2 را از سرکوب JAZ رهایی می‌دهد تا به پاسخ‌های وابسته به MYC{5} اجازه دهد تا به تعادل رشد و دفاع کمک کنند [269,270]. مشابه پاسخ های پروتئین JA، MdSnRK1.1 پروتئین MdJAZ18 را در سیب فسفریله می کند تا تخریب با واسطه پروتئازوم 26S آن را تسهیل کند که احتمالاً در دفاع مرتبط است [271]. به طور جالبی، SnRK1 واسطه اتصال پروتئازومی یک لیگاز SCF یوبیکوئیتین گیاهی است که می تواند پاسخ های JA را تعدیل کند. عفونت پاتوژن پروتئین‌های DELLA RGA و RGL3 را تثبیت می‌کند تا رشد را به روشی وابسته به EDS محدود کند [244]. با این حال، DELLA همچنین مستقیماً با EDS1 تعامل دارد تا با هم تولید SA را به عنوان بخشی از مکانیسم بازخورد منفی برای تعدیل تجمع SA و جلوگیری از پاسخ دفاعی بیش از حد کاهش دهد (شکل 4) [244]. DELLA ها تعادل سالیسیلیک اسید در مقابل سیگنال دهی اسید جاسمونیک را تغییر می دهند، و تنظیم DELLA توسط PTM ها در تعادل رشد و دفاع مهم است [189].

ممکن است پتانسیل کنترل عناصر خاصی از این شبکه دفاعی رشد از طریق دستکاری اهداف فسفوریلاسیون SnRKs/TOR یا سایر PTMهای متقابل وجود داشته باشد تا فعالیت های متضاد در رشد و دفاع را از هم جدا کند [272]. فراتر از تضاد SnRK1 در مقابل TOR، چندین مؤلفه دیگر دارای مسیرهای متضاد برای تعادل رشد و دفاع هستند. برای مثال، آبشار MAPK MEKK1-MKK1/2-MPK4 به طور منفی مرگ سلولی گیاه و ایمنی را در پایین دست فعال‌سازی PAMP PRRها تنظیم می‌کند، در حالی که آبشارهای MPK3/6 ایمنی را به طور مثبت تنظیم می‌کند [61].

گیاهان از طریق روش هایی از جمله دفاع القایی خاص بافت و پرایمینگ، مبادلات رشد و دفاع را کاهش می دهند [273]. مسیرهای دفاعی را می‌توان برای فعال‌سازی سریع‌تر و قوی‌تر به حملات بیماری‌زای بعدی «آغاز» کرد و حالت‌های اولیه را می‌توان به فرزندان منتقل کرد [274]. پرایمینگ توسط الایسیتورهایی مانند flg22 و کیتین می‌تواند با دستکاری PTMها روی اجزایی مانند NPR1 انجام شود. MAPK ها به طور بالقوه می توانند یک حالت اولیه ایجاد کنند، اما تحقیقات بیشتری لازم است [275]. تغییرات در فسفوریلاسیون به طور بالقوه می تواند تعادل رشد و دفاع را پس از پرایمینگ تغییر دهد. با استفاده از عامل پرایمینگ B-AMINOBUTYRIC ACID (BABA)، یک جهش در eIF{8}}فسفریله کننده GENERAL CONTROL NON-DEPRESSIBLE 2 (GCN2، همچنین به عنوان PBL27 شناخته می شود) کیناز بر ایمنی ناشی از BABA تأثیری نداشت، اما باعث کاهش رشد BABA شد. 276]. جالب توجه است، TOR عمل GCN2 را برای ترویج ترجمه مسدود می کند، زیرا GCN2 با حس کردن RNA های انتقال بدون بار که در طول محدودیت اسید آمینه برای حفظ هموستاز اسید آمینه در کمبود نیتروژن تجمع می یابند، شروع ترجمه را مهار می کند [277]. عملکرد GCN2 ممکن است بین گونه های گیاهی حفظ شود [206].

متابولیسم هورمونی باید در موقعیت مناسب به شدت کنترل شود، زیرا اکثر هورمون های گیاهی درگیر هستند و با ایمنی در تعامل هستند [278]. SA و JA معمولاً متضاد هستند، اگرچه SA و JA گاهی اوقات می توانند به صورت هم افزایی نیز عمل کنند [279]. هورمون‌های متعددی تعادل بین رشد و دفاع را کنترل می‌کنند: اکسین و SA متضاد هستند و اکسین باعث رشد می‌شود و SA باعث تقویت دفاع می‌شود [280,281]. JA رشد را به عنوان بخشی از دفاع مهار می کند [282]، و تداخل بین سیگنال دهی براسینواستروئید، اکسین و جیبرلین وجود دارد.

مهار فتوسنتز اغلب به عنوان بخشی از پاسخ دفاعی مشاهده می شود. کاهش فتوسنتز ممکن است باعث گرسنگی پاتوژن های بیوتروفیک مواد مغذی شود [283]. با این حال، گیاهان جهش یافته jazQ (جاز پنجگانه) فیتوکروم B (phyB) به طور همزمان رشد می کنند و به خوبی دفاع می کنند. نرخ فتوسنتز کل گیاه در گیاهان jazQ phyB مشابه WT بود، که نشان می‌دهد شاید دستکاری پروتئین‌های گیاهی می‌تواند تعادل رشد و دفاع را تغییر دهد و مسیرهای هورمونی مهم هستند.

رشد با واسطه BR می تواند با سیگنال های ایمنی ذاتی مخالفت کند [284]. با این حال، درمان با براسینولید (BL)، براسینوستروئید اصلی، باعث ایجاد مقاومت در برابر طیف وسیعی از بیماری‌ها در تنباکو و مقاومت در برابر بلاست برنج و سوختگی باکتریایی در برنج شد [285]. علاوه بر این، BR ها می توانند مقاومت در برابر ویروس موزاییک خیار را افزایش دهند [286]. درمان BR مقاومت به نکروتروف ها و حشرات را از طریق افزایش پاسخ JA افزایش می دهد [287]. BAK1 در سیگنال دهی PTI و براسینواستروئید در توسعه نقش دارد، در حالی که BIK1 ایمنی گیاه را به طور مثبت تنظیم می کند، اما سیگنالینگ BR را به طور منفی تنظیم می کند [288].

همانطور که در بخش قبلی ذکر شد، جهش‌یافته‌های BAK1 T450A و C408Y هر دو نقص‌های شدید در دفاع ایمنی اما فنوتیپ رشد طبیعی نشان می‌دهند، که ثابت می‌کند الگوهای فسفوریلاسیون شرکای RLK توسط BAK1 می‌توانند به‌طور انتخابی مسیرهای وابسته به BAK را تنظیم کنند [46]. جالب توجه است که پروتئین bak1elg (طویل) افزایش عملکرد منجر به افزایش سیگنال دهی BR و اختلال در پاسخ به فلاژلین می شود [289]. جهش‌های افزایش عملکرد بیشتر به طور بالقوه می‌توانند سیگنال‌های دفاعی را بدون تأثیر بر رشد افزایش دهند، اگرچه BRs ایمنی را بدون BAK1 مخالفت می‌کند [284].

به طور قابل توجهی، IDEAL PLANT ARCHITECTURE1 (IPA1)/PANICLE کشاورز ثروتمند (WFP)/Rice SQUAMOSA PROMOTER BINDING PROTEIN-LIKE 14 (OsSPL14) برای افزایش رشد مرتبط با عملکرد و همچنین مقاومت در برابر بیماری PTM شناسایی شد [29]. ]. OsSPL14 با تنظیم بیان TEOSINTE BRANCHED1 (TB1) و DENSE PANICLE 1 (DEP1) به طور مثبت انشعاب خوشه و تعداد دانه در هر خوشه را در مرحله زایشی و انشعاب شاخساره (په زنی در برنج) را در مرحله رویشی به طور منفی کنترل می کند [22.90,22]. فسفوریلاسیون و یوبی کوئیتیناسیون برای فعالیت و تنظیم OsSPL14 ضروری است. OsSPL14 به دنبال عفونت پاتوژن در باقیمانده سرین 163 فسفریله می شود، که ویژگی اتصال DNA آن را تغییر می دهد تا بیان WRKY45 را فعال کند، که سپس مقاومت به بیماری را افزایش می دهد [291]. OsSPL14 ظرف 48 ساعت پس از عفونت به حالت غیر فسفریله باز می گردد تا ژن های مربوط به رشد و عملکرد بالا را فعال کند [291]. یک لیگاز انگشت حلقه E3 Ub، IPA1 INTERACTING PROTEIN1 (IPI1)، یوبی کوئیتیناسیون بافتی خاص را انجام می دهد که باعث تخریب OsSPL14 در خوشه ها می شود، در حالی که OsSPL14 را در رأس ساقه تثبیت می کند [293].

این امر به دلیل Ubiquitinating OsSPL14 توسط IPI1 با زنجیره های مختلف پلی یوبیکوئیتین، افزودن K{2}}زنجیره پلی یوبیکوئیتین مرتبط در خوشه ها برای تخریب OsSPL14، و K{4}} زنجیره پلی یوبیکوئیتین مرتبط در رأس شاخه برای کنترل معماری گیاه ایجاد می شود [293]. آلل طبیعی ipa{6}}D دارای یک جانشینی نوکلئوتیدی در محل هدف OsmiR156 است که به آن اجازه می‌دهد در برابر شکست رونوشت microRNA مقاومت کند و در نتیجه بیان بالاتری در پانیکول‌ها ایجاد می‌کند [294,295]. این باعث افزایش 10 درصدی بازده بدون بیماری بلاست، تا 40 درصد با بیماری بلاست نسبت به گروه شاهد در آزمایش‌های صحرایی شد [291]. بیان بیش از حد IPA1/OsSPL14 همچنین مقاومت بیماری را در برابر سوختگی باکتریایی افزایش داد، اما کاهش عملکرد مشاهده شد. با این حال، بازده زمانی که OsSPL14 با پروموتر قابل القای پاتوژن OsHEN1 بیان می‌شود، بازیابی شد [296]. این فسفوریلاسیون به بیان ژن دفاعی تبدیل می شود که پس از 48 ساعت معکوس می شود و برای عملکرد OsSPL14 ضروری است، همراه با ثبات کنترل کننده یوبی کوئیتیناسیون بافت خاص. این پیوند یوبیکوئیتین K48 در مقابل K63 به بررسی بیشتری نیاز دارد تا بررسی شود که این مقررات چقدر گسترده است، همراه با پتانسیل آن برای دستکاری.

همولوگ های پروتئین SPL عملکردهای متفاوتی دارند اما یک دامنه اتصال به DNA بسیار حفاظت شده (دامنه SQUAMOSA-PROMOTER BINDING PROTEIN (SBP)) و یک باقیمانده سرین حفظ شده که به عنوان محل فسفوریلاسیون عمل می کند، مشترک هستند [297]. تجزیه و تحلیل فیلوژنتیک مشخص کرد که SPL زیر گروه III حاوی پروتئین های SPL ارتولوگ، از جمله OsSPL14 (IPA1)، OsSPL7، و OsSPL17 از برنج است. ZmSBP8، ZmSBP30، و ZmSBP6 از ذرت، و AtSPL9 و AtSPL15 از Arabidopsis، که همگی عملکرد مشابهی در تنظیم شاخه های رویشی/ زایشی در گونه های مختلف گیاهی دارند [298-300]. در گیاهان دارای بیان بیش از حد AtSPL، تجمع بیشتری از ROS و رونوشت‌های ژن‌های مسیر سیگنالینگ اسید پایه سالیسیلیک در مقایسه با گیاهان نوع وحشی Col{16}} وجود داشت. بنابراین، AtSPL9 می تواند در مقاومت به بیماری نقش داشته باشد [301]. این پروتئین‌های SPL ذرت را می‌توان برای کشف اینکه آیا کنترل فسفوریلاسیون-یوبیکوئیتیناسیون، مشابه OsSPL14، نقشی در مقاومت و رشد بیماری دارد یا خیر، بررسی شد (شکل تکمیلی S1).

برای بهبود مقاومت گیاه به بیماری، بهینه سازی تعادل بین رشد و دفاع مهم است. معاوضه های رشد ممکن است با افزایش ایمنی و مقاومت در برابر بیماری با استراتژی صحیح اجتناب ناپذیر باشد [195,197]. برای بهبود مقاومت در برابر بیماری به منظور کاهش کلونیزاسیون پاتوژن و تلفات محصول و در عین حال به حداقل رساندن مصالحه در رشد و تولید مثل برای حفظ و به حداکثر رساندن عملکرد در یک محیط پویا بسیار مهم است. تغییر PTMهای پروتئینی خاص به طور بالقوه می تواند باعث افزایش فعل و انفعالات خاصی شود تا امکان افزایش مقاومت در برابر بیماری و رشد را به طور همزمان فراهم کند و در عین حال امکان رشد در زمان های مناسب را فراهم کند. روش ها در بخش بعدی بررسی خواهند شد.

6. بهره برداری از PTM ها برای تولید محصولات مقاوم به بیماری

انتخاب محصول بر اساس صفات مربوط به عملکرد است. تنوع ژن‌های مقاوم به بیماری در اکثر گیاهان زراعی امروزه در نتیجه کاهش یافته است [302]. ژن‌های NLR به‌طور گسترده مورد استفاده قرار گرفته‌اند، اما اغلب در نتیجه تکامل پاتوژن دوام ندارند. هرمی شدن ژن های NLR می تواند راه حلی برای دوام باشد، اما در غیاب عفونت پاتوژن می تواند باعث کاهش رشد و عملکرد شود [296]. معرفی ژن NLR می تواند منجر به پاسخ بیش از حد HR، فعال سازی نامناسب ژن های دفاعی یا تنظیم ROS شود [65,303-305]. باید تحقیقات بیشتری در مورد مقاومت بادوام بیماری بدون به خطر انداختن عملکرد انجام شود. چندین پیشرفت بالقوه نیاز به آزمایش در آینده دارند. ویرایش ژنوم، به‌ویژه سیستم تکرارهای کوتاه پالیندرومیک با فاصله منظم خوشه‌ای/پروتئین مرتبط با CRISPR (CRISPR/Cas)، می‌تواند به عنوان مثال، «ژن‌های حساسیت» را ایجاد کند. با این حال، اگر یک پروتئین چند عملکردی داشته باشد، این می تواند اثرات مضری داشته باشد [306]. استفاده از CRISPR/Cas و دانش PTMها، تغییر در باقیمانده‌های برهمکنش مؤثر مؤثر در اهداف پاتوژن را برای جلوگیری از پیوستن PTM پاتوژن و روش‌های بیماری‌زایی ممکن می‌سازد (شکل 5).

دستکاری PTMs می تواند برای افزایش مقاومت در برابر بیماری گیاهی مورد سوء استفاده قرار گیرد. به عنوان مثال، در برنج، بیان بیش از حد نسخه فسفومیمتیک OsWRKY53 مقاومت در برابر انفجار برنج را در مقایسه با بیان بیش از حد نسخه WT OsWRKY53 افزایش داد [307]. آبشار MAPK OsMKK4-OsMPK3/OsMPK6، که در پاسخ به PAMPهای قارچی در برنج عمل می‌کند، خوشه SP (سرین-پرولین) OsWRKY53 را در شرایط آزمایشگاهی و احتمالاً در داخل بدن فسفریله می‌کند [307]. خوشه SP یک خوشه بسیار حفاظت شده در میان چندین پروتئین WRKY گروه I در گیاهان عالی است و نسخه فسفومیمتیک OsWRKY53 دارای هر شش باقیمانده Ser در خوشه SP است که جایگزین Asp (OsWRKY53SD) شده است که فسفوسرین را تقلید می کند [308]. بیان همزمان OsWRKY53 با یک OsMKK4 به طور اساسی فعال فعالیت transactivation OsWRKY53 را به صورت وابسته به خوشه SP افزایش داد. علاوه بر این، فسفومیمتیک OsWRKY53 فعالیت فعال سازی را در مقایسه با نسخه WT افزایش داده بود. اینها با هم نشان می دهند که فسفوریلاسیون خوشه SP باعث افزایش فعالیت ترانس فعال سازی می شود [307].

جالب توجه است، فسفوریلاسیون OsWRKY53 توسط OsMPK6 فعالیت اتصال DNA آن به عناصر W-box را تغییر نداد. گیاهان برنج فسفومیمتیک OsWRKY53SD-OX در مقایسه با گیاهان OsWRKY53-OX، دفاع در برابر انفجار برنج و فعال‌سازی بالایی از ژن‌های دفاعی از جمله ژن‌های PR داشتند. علاوه بر این، مشخص شد که گیاهانی که فسفومیمتیک OsWRKY53 را بیش از حد بیان می کنند، رشد و نمو طبیعی دارند. این استراتژی پتانسیل تولید محصول را دارد. با این حال، آزمایش‌های عملکرد، و به دنبال آن آزمایش‌های میدانی در مقیاس بزرگ، باید انجام شود. تقلیدهای PTM کامل نیستند و بنابراین می توانند اثرات غیرمنتظره ای داشته باشند [307].

PTM هایی که یک پروتئین متحمل می شود به توالی پروتئین و همچنین سایر حالت های تنظیم بستگی دارد. بنابراین، انواع توالی ژنتیکی بر توالی پروتئین و در نتیجه PTM ها تأثیر می گذارد. انواع توالی می توانند از طریق PTM با مقاومت بیماری مرتبط باشند. پایگاه‌های اطلاعاتی SNP به‌ویژه برای برنج شروع به افزایش می‌کنند، و پایگاه‌های داده SNP مرتبط با ویژگی‌ها برای SNP‌های مرتبط با استرس [309,310] وجود دارد. پیش‌بینی اینکه چگونه SNPs ممکن است بر PTMs تأثیر بگذارد در حال بهبود است، که می‌تواند برای پیش‌بینی برهم‌کنش‌های پروتئین، فعالیت آنزیمی، و گردش پروتئین آلل‌های مختلف ژن، و همچنین برای هدایت فرضیه‌ها، کشف مکانیسم‌های خاص و درک اثرات پلیوتروپیک بالقوه مفید باشد [311]. ]. در حیوانات، PTM-SNP های مرتبط با بیماری شناسایی و در یک پایگاه داده جمع آوری شده اند. بنابراین، ایده مشابهی می تواند برای گیاهان زراعی شکل بگیرد [312,313].

پیشرفت‌های بیوتکنولوژیکی به یک رویکرد گسترده پروتئوم برای کشف و همچنین یک رویکرد منطقی و هدفمند در تولید و آزمایش خطوط کشت جدید اجازه می‌دهد. رویکردهای بیوتکنولوژیکی همچنین فراتر از اتکا به تغییرات آللی طبیعی موجود در ژرم پلاسم سازگار جنسی [314] است: کاربرد مهندسی ژنتیک یکی از پیشرفت‌های تکنولوژیکی پیشرو در دهه‌های اخیر است [315]. مهندسی ژنتیک معمولاً شامل حذف یا بیان بیش از حد ژن‌ها برای اصلاح مسیرهای پاسخ دفاعی است، اما این می‌تواند باعث کاهش عملکرد و/یا کیفیت شود. چالشی برای اجتناب از این رشد و بازدهی با بهبود مقاومت در برابر بیماری وجود دارد [316]. در نهایت، ویرایش ژنوم، به ویژه CRISPR/Cas، به مهمترین ابزار بیوتکنولوژیکی تبدیل شده است که پتانسیل بالایی دارد و اخیراً به طور فزاینده ای مورد استفاده قرار می گیرد [317].

ویرایشگرهای پایه یا ویرایشگرهای اصلی، به عنوان بخشی از سیستم CRISPR/Cas، برای اصلاح PTMهای حیاتی پروتئین های مرتبط با دفاع از طریق اصلاح نوکلئوتیدها برای تغییر اسیدهای آمینه خاص مفید خواهند بود. تغییر اسیدهای آمینه می تواند پایداری PTM ها را افزایش دهد یا PTM ها را لغو کند، بنابراین عملکرد پروتئین، تعامل و پاسخ های پایین دستی را برای تولید گیاهان و محصولات مقاوم به بیماری تغییر می دهد (شکل 5). برای مثال، تغییر محل یوبی‌کوئیتین می‌تواند پایداری اجزای سیگنال‌دهنده ایمنی را افزایش دهد، تا زمانی که غیرفعال باشند تا زمانی که توسط فسفوریلاسیون/SUMOylation بعدی در زمان مناسب فعال شوند تا از جریمه‌های رشد جلوگیری شود.

ویرایشگرهای پایه می توانند برای ایجاد جایگزینی اسید آمینه در پروتئین های مربوط به دفاع مفید باشند. ویرایش پایه شامل گسست های دو رشته ای نمی شود و دارای نیکاز Cas9 (Cas9n) (یا Cas9 غیرفعال کاتالیستی) است که به دآمینازهای نوکلئوزیدی ادغام شده است [318-320]. ویرایشگرهای پایه سیتوزینی (CBE) و ویرایشگرهای پایه آدنین (ABEs) در حال حاضر چهار نوع تبدیل نوکلئوتیدی (C به T، T به C، A به G، و G به A) را امکان پذیر می کنند [321]. اخیراً با استفاده از نوع مهندسی شده Cas9، Cas{9}}NG، که با ویرایشگرهای پایه ترکیب شده است، جهش یافته عملکردی برنج BR-SIGNALING KINASE 1 (OsBZR1) با تبدیل C > T با موفقیت شناسایی شد. علاوه بر این، تبدیل‌های A > G در OsSERK2 با نرخ موفقیت 9 تا 40 درصد ایجاد شد [321]. تبدیل A > G محل فسفوریلاسیون در OsSERK2 را هدف قرار می دهد که انتظار می رود سیگنال دهی پایین دست را در توسعه یا دفاع تغییر دهد [322].

تبدیل‌های C > T انجام‌شده در OsBZR1 باعث جایگزینی P234L شد که پیش‌بینی می‌شود ارتولوگ آلل تثبیت‌کننده آرابیدوپسیس افزایش عملکرد، bzr{4}}d را ایجاد کند. گیاهان با آلل bzr{5}d فسفوریلاسیون BZR1، سیگنال دهی BR و رشد با واسطه BR را افزایش داده اند [323,324]. گزارش شده است که این جهش BZR{10}}D کیفیت گوجه‌فرنگی را افزایش می‌دهد [325] و آلل bil{12}}D/bzr1-1D باعث افزایش مقاومت به تریپس در لوتوس ژاپنی‌کوس می‌شود که باعث آسیب و انتقال می‌شود. بیماری احتمالاً از طریق افزایش سطح JA [287]. آلل BZR{15}} به طور بالقوه می تواند رشد و عملکرد را متعادل کند زیرا افزایش سیگنال دهی BR منجر به افزایش تولید دانه می شود [326]. با این حال، مقاومت به بیماری باید علیرغم افزایش سیگنال دهی BR، به طور بالقوه با استفاده از ترکیبی از پروموترها، توالی های کدگذاری، ناقل ها و زمینه های ژنوتیپی حفظ شود، که پیچیده است و بنابراین به تحقیقات بیشتری نیاز دارد [324].

ویرایش OsSERK2 برای متعادل کردن دفاع و عملکرد امیدوارکننده است، زیرا OsSERK2 رشد با واسطه براسینواستروئید و سیگنال‌دهی ایمنی PRR را تنظیم می‌کند [322]. سایت های فسفوریلاسیون خاص در AtBAK1 برهمکنش ها و پاسخ ها را واسطه می کنند. بنابراین، این احتمال وجود دارد که در محصولات کشاورزی چنین باشد [46]. OsSERK2 به طور مثبت ایمنی با واسطه XA21، XA3 و OsFLS2 را تنظیم می کند که از نظر ساختاری گیرنده کینازهای مشابه هستند [322]. OsSERK2 برای مقاومت با واسطه Xa برنج در برابر Xanthomonas oryzae pv مورد نیاز است. oryzae (Xoo) و به قارچ نیمه نکروتروف Magnaporthe oryzae. OsSERK1 (OsBAK1) شباهت بیشتری به AtBAK1 دارد و در رشد و نمو گیاه مهم است، اما OsSERK1 برای مصونیت برنج نسبت به Xoo یا M. oryzae لازم نیست [327]. OsSERK2 تحت ترانس فسفوریلاسیون دو طرفه با XA21 در شرایط آزمایشگاهی قرار می گیرد و یک کمپلکس سازنده با XA21 در داخل بدن تشکیل می دهد، بر خلاف تعامل BAK1 با FLS2 و EFR که پس از اتصال لیگاند رخ می دهد، و BAK1 به جای FLS2 یا EFR ترانس فسفوریلاسیون را انجام می دهد [322]. اثرات الگوی فسفوریلاسیون باید بیشتر مورد بررسی قرار گیرد.

ویرایش اولیه یک ابزار جدید و مهیج است که امکان معرفی انواع جهش‌ها، از جمله درج‌ها، حذف‌ها، و همه 12 نوع فرضی تبدیل مبنا به مبنا را فراهم می‌کند [328]. ویراستارهای اصلی، که همجوشی‌های ترانس کریپتاز نیکاز-معکوس CRISPR–Cas9 هستند که با RNA‌های راهنمای ویرایش اولیه (pegRNA) برنامه‌ریزی شده‌اند، می‌توانند پایگاه‌ها را بدون DNA اهداکننده یا شکستن دو رشته‌ای ویرایش کنند و در سلول‌های برنج و گندم نشان داده شده است [328,329]. جهش‌های شناسایی شده یا پیش‌بینی‌شده برای بهبود مقاومت در برابر بیماری را می‌توان در محصولات با تکنیک‌های ویرایش اولیه به دست آورد، اگرچه کارایی نیاز به بهبود دارد. محل‌های فسفوریلاسیون Ser/Thr، لیزین‌های Ubi و SUMO با آلانین جایگزین می‌شوند تا محل را مختل کنند، اما همچنین جهش‌های نقطه‌ای در جای دیگر پروتئین می‌توانند ساختار یا برهمکنش‌های پروتئین را تغییر دهند و بنابراین عملکرد را تغییر دهند [46,118,291]. جایگزینی باقیمانده های مهم اطراف محل PTM، به جای محل اتصال اسید آمینه، می تواند اتصال PTM را تضعیف یا تقویت کند، نه اینکه به طور کامل آن را لغو کند. جایگزین‌ها می‌توانند قدرت برهم‌کنش‌های آنزیم- بستر یا دیگر برهمکنش‌های سیگنالی را تغییر دهند [56,146,330].

یک استراتژی برای بهبود مقاومت در برابر بیماری می تواند جلوگیری از اصلاحات پس از ترجمه موثر باشد. ویرایش ژنوم می‌تواند برای اصلاح باقی‌مانده‌های اسید آمینه حیاتی که توسط عوامل بیماری‌زا مورد هدف قرار گرفته یا القا می‌شوند تا تحت پیوست PTM قرار گیرند (شکل 5) استفاده شود [185,306]. به عنوان مثال، ویرایش پایه یا ویرایش اولیه می تواند برای جایگزینی سایت های مهم PTM در RIN4 برای تقویت ایمنی در گیاهان زراعی استفاده شود. برای مثال، یکی از راه‌ها می‌تواند اصلاح محل فسفوریلاسیون Thr{4}} حفاظت‌شده برای غلبه بر حساسیت به عوامل بیماری‌زا از جمله AvrB و Rpst2 باشد. Thr-166 با فسفوریلاسیون ناشی از flg22-S141 مقابله می‌کند تا در هنگام فعال شدن، دفاع را سرکوب کند: جهش RIN4 فسفو تهی T166A همچنان سرکوب فعال‌شده Pseudomonas syringae p را حفظ می‌کند. تکثیر سویه گوجه فرنگی DC3000 [177]. به طور مشابه، جایگزینی T166A ممکن است منجر به فعال شدن بیش از حد دفاع نشود زیرا RIN4 تنظیم کننده منفی PTI است تا زمانی که فسفوریلاسیون S141 باعث کاهش PTI شود [177,185].

پروموترهای القایی پاتوژن مانند OsHEN1 [296]، OsCYP76M7 [331]، و TBF1 (TL1-BINDING FACTOR) [332] ممکن است برای بیان بیش از حد آنزیم‌های ماشینی PTM از جمله کیناز/فسفاتازها و پروتئازهای SUMO که تنظیم‌کننده‌های مثبت هستند مفید باشند. ایمنی، به طور خاص تحت استرس، یا در بافت های خاص برای تقویت مقاومت به بیماری در زمان مورد نیاز برای جلوگیری از هزینه رشد مرتبط با پاسخ های دفاعی فعال شده، به عنوان مثال، برای افزایش بیان SnRK1 به طور خاص در مناطق تحت استرس یا کاهش بیان PUB12/13 به طور خاص. در استرس برای از بین بردن خودایمنی جهش یافته pub13 [86]. تکنیک‌های CRISPR/Cas را می‌توان برای جایگزینی توالی با استفاده از HOMOLOGY DIRECTED REPAIR (HDR) برای جایگزینی یا ویرایش یک پروموتر خاص برای ژن‌های القایی استرس یا بافت خاص مورد استفاده قرار داد [333,334]. با این حال جایگزینی توالی HDR کارایی پایینی در گیاهان دارد. بنابراین، بهره وری باید بهبود یابد.

Cas9 غیرفعال یا مرده کاتالیستی (d-Cas9) که توسط یک پروموتر القایی یا بافتی خاص هدایت می‌شود، می‌تواند از رونویسی ژن‌های خاص دستگاه PTM برای تقویت ایمنی با پاتوژن‌های شناسایی‌شده در یک نوع سلول خاص جلوگیری کند. این می تواند رونویسی یک لیگاز یوبیکوئیتین PUB، پروتئاز SUMO، و کیناز/فسفاتاز اختصاصی را برای کنترل پیوستن/حذف PTM خاص برای کاهش فعال سازی/غیرفعال سازی پروتئین دفاعی خاص در طول استرس پاتوژن کاهش دهد [335]. پروتئازهای SUMO و لیگازهای یوبیکوئیتین ویژگی را در مسیرهای مربوطه خود ارائه می دهند، و بنابراین، اصلاح بیان این آنزیم می تواند پاسخ ویژه تری ارائه دهد [48,336-338].

استفاده از ویرایش ژنوم، پرورش محصول را برای توالی های خاصی که صفات مفیدی را تولید می کنند، سرعت می بخشد. ویرایش ژن همچنین می‌تواند ویرایش‌های جدیدی را معرفی کند که در ژرم پلاسم سازگار با تولید مثل یافت نمی‌شوند، اما بر خلاف مهندسی ژنتیک، ژن ترانس برای ساختار CRISPR می‌تواند پس از یکپارچگی پایدار جدا شود یا به‌طور موقت تحویل داده شود [339].

7. نتیجه گیری و دیدگاه ها

تمام جنبه های دفاع گیاهی از PTM ها استفاده می کنند. اهمیت PTMها نیز واضح است زیرا عوامل بیماریزا تنظیم PTM را به عنوان بخشی از حدت آنها مختل می کنند. استراتژی های پیش بینی شده برای افزایش مقاومت در برابر بیماری شامل جایگزینی باقی مانده های اسید آمینه خاص برای تثبیت یا بی ثبات کردن تشکیل PTM های خاص برای کنترل دقیق عملکرد پروتئین است (شکل 5). یکی از چالش ها بهبود کارایی تکنیک های CRISPR/Cas مانند ویرایشگرهای پایه و ویرایشگرهای اصلی است که در حال حاضر کارایی پایینی را نشان می دهند. تعادل رشد-دفاع بسیار مهم است - دفاع مساعد لزوماً به این معنی نیست که اگر دستکاری دقیق PTMs برای کنترل فعل و انفعالات پروتئین در نظر گرفته شود، رشد باید جریمه شود. یکی از چالش های اصلی، ترجمه تحقیقات آزمایشگاهی به محصولات زراعی است که می توانند شرایط متنوع و متغیر را تجربه کنند. آزمایشات مزرعه ای باید انجام شود، زیرا افزایش مقاومت در برابر یک بیماری خاص می تواند اثرات منفی بر توانایی گیاهان برای پاسخ به انواع مختلف پاتوژن ها، تنش غیر زنده و میکروارگانیسم های مفید داشته باشد یا بر کیفیت محصول تأثیر بگذارد [114,340-343]. با این حال، مهمتر از همه، دانستن مکانیسم های دقیق مقاومت به بیماری باید موفقیت خطوط کشت مقاوم جدید را در مزرعه افزایش دهد.

شناسایی و اثبات عملکردهای پروتئین-PTM در داخل بدن هنوز از نظر فنی دشوار است، اما پیشرفت در حساسیت پروتئومیکس، تشخیص PTM های متعددی را که پویا هستند یا در استوکیومتری کم رخ می دهند، بهبود می بخشد [42،54]. فسفوریلاسیون پروتئین بهترین PTM مشخص شده در گیاهان تاکنون است، با چندین پایگاه داده در دسترس، از جمله نمایشگر PTM که 326848 مکان را در 89022 پروتئین شناسایی کرده است [139344]. یک محدودیت این است که پیش‌بینی مکان پیوست SUMO و ubiquitin می‌تواند دشوار باشد زیرا همه مکان‌های SUMO با موتیف اجماع [345] مطابقت ندارند، و الگوی مکان‌های ubiquitination در گونه‌های مختلف حفظ نشده است [346].

به طور جالبی، یوبیکوئیتین خود تحت فسفوریلاسیون و سایر PTM ها قرار می گیرد. این، همراه با معماری زنجیره‌های یوبی‌کوئیتین، ubiquitination را پیچیده‌تر می‌کند [78,347]. Ubiquitin و SUMO به باقی مانده های لیزین متصل می شوند، اما PTM های دیگر نیز به لیزین متصل می شوند، مانند استیلاسیون لیزین با عملکردهای استیلاسیون پروتئین هیستون و غیرهیستونی [348,349]. تنظیم استیلاسیون در دفاع مهم است. به عنوان مثال، عوامل قارچی و باکتریایی استیلاسیون میزبان را برای تقویت حدت مختل می کنند، مانند AvrBsT که پروتئین هایی مانند ACIP1 را استیله می کند تا عملکرد دفاعی آنها را تغییر دهد [170,350] (جدول 1). استیلاسیون لیزین برگشت پذیر است، برخلاف استیلاسیون N ترمینال که ثبات پروتئین NLR SNC1 را تنظیم می کند، احتمالاً از طریق سیستم پروتئازومی با واسطه یوبیکوئیتین [117]. بنابراین، تداخل PTM در ایمنی گیاه نیاز به کاوش بیشتر دارد.

قابل ذکر است که هم فعل و انفعالات پروتئین-پروتئین و هم PTM ها اغلب به مناطق کوچکی از یک یا چند باقیمانده اسید آمینه حیاتی بستگی دارند [351]. در آینده، ویرایشگرهای پایه CRISPR/Cas یا ویراستاران اصلی [318,329] پتانسیل بالایی برای تولید جهش‌های نقطه‌ای دقیق و هدفمند، تغییر اسیدهای آمینه منفرد، تغییر برهم‌کنش خاص یک پروتئین چند منظوره برای افزایش مقاومت به بیماری و در عین حال اجتناب از اثرات منفی دارند. برای کاهش مشکل جدی تلفات محصول از بیماری.

مواد تکمیلی:

موارد زیر به صورت آنلاین در https://www.mdpi.com/article/10 .3390/biom11081122/s1 در دسترس هستند. شکل S1: تراز ClustalW توالی اسید آمینه پروتئین SPL.

مشارکت نویسنده:

CG و AS نسخه خطی را طراحی و نوشتند. هر دو نویسنده نسخه منتشر شده نسخه خطی را خوانده و با آن موافقت کرده اند.

منابع مالی:

این تحقیق هیچ بودجه خارجی دریافت نکرد.

سپاسگزاریها:

مایلیم از ربکا ری برای کمک به تصحیح نسخه خطی قدردانی کنیم.

تضاد علاقه:

نویسندگان هیچ تضاد منافع را اعلام نمی کنند.

منابع

1. اورکه، ای.-سی. تلفات محصول به آفات جی. آگریک. علمی 2006، 144، 31-43. [CrossRef]

2. فائو. آینده غذا و کشاورزی: ​​روندها و چالش ها. سازمان غذا و کشاورزی سازمان ملل متحد، ویرایش. سازمان غذا و کشاورزی سازمان ملل متحد: رم، ایتالیا، 2017; شابک 978-92-5-109551-5.

3. IFPRI. گزارش جهانی تغذیه 2015: اقدامات و مسئولیت پذیری برای پیشبرد تغذیه و توسعه پایدار. موسسه تحقیقات بین المللی سیاست غذایی: واشنگتن دی سی، ایالات متحده آمریکا، 2015.

4. باس، سی. Puinean، AM; زیمر، CT; دنهولم، آی. فیلد، LM؛ فاستر، SP; گوتبرود، او. ناوئن، آر. اسلاتر، آر. ویلیامسون، ام اس تکامل مقاومت به حشره کش در شته سیب زمینی هلو، Myzus persicae. حشرات بیوشیمی. مول. Biol. 2014، 51، 41-51. [CrossRef]

5. Zayan, SA تأثیر تغییر اقلیم بر بیماری های گیاهی و استراتژی های IPM. در بیماری گیاهی-تهدیدهای فعلی و روندهای مدیریتی. IntechOpen: لندن، بریتانیا، 2019. [CrossRef]

6. پانستروگا، ر. Moscou, MJ اساس مولکولی مقاومت غیر میزبان چیست؟ مول. تعامل میکروب گیاهی 2020، 33، 1253-1264. [CrossRef]

7. داس، جی. پاترا، JK; باک، ک.-اچ. بینش MAS: یک ابزار مولکولی برای توسعه مقاومت به استرس و کیفیت برنج از طریق انباشته ژن. جلو. علوم گیاهی 2017، 8. [CrossRef]

8. وانگ، اف. وانگ، سی. لیو، پی. لی، سی. هائو، دبلیو. گائو، ی. لیو، Y.-G. Zhao، K. افزایش مقاومت در برابر انفجار برنج توسط CRISPR/Cas{2}}جهش زایی هدفمند ژن فاکتور رونویسی ERF OsERF922. PLoS ONE 2016, 11, e0154027. [CrossRef]

9. وانگ، تی. ژانگ، اچ. تکنولوژی Zhu, H. CRISPR انقلابی در بهبود گوجه فرنگی و سایر محصولات میوه ایجاد کرده است. هورتیک. Res. 2019، 6، 1-13. [CrossRef] [PubMed]

10. رامپیچ، سی. Bykova، NV Proteomics و بیماری گیاهی: پیشرفت در مبارزه با یک تهدید بزرگ برای عرضه جهانی غذا. پروتئومیکس 2012، 12، 673-690. [CrossRef] [PubMed]

11. کاسترو مورتی، FR; Gentzel، IN; مکی، دی. آلونسو، AP Metabolomics به عنوان ابزاری نوظهور برای مطالعه برهمکنش‌های گیاه و بیماری‌زا. متابولیت‌ها 2020، 10، 52. [CrossRef]

12. Han, G.-Z. پیدایش و تکامل سیستم ایمنی گیاه. فیتول جدید. 2019، 222، 70-83. [CrossRef]

13. جونز، JDG; Dangl, JL سیستم ایمنی گیاه. طبیعت 2006، 444، 323-329. [CrossRef]

14. نوید، ز. وی، ایکس. چن، جی. مبین، اچ. علی، GS پیوستار PTI به ETI در تعاملات فیتوفتورا-گیاه. جلو. علوم گیاهی 2020, 11, 593905. [CrossRef]

15. پریچارد، ال. توس، PRJ مدل زیگزاگ فعل و انفعالات گیاه و میکروب: آیا زمان حرکت فرا رسیده است؟ مول. پاتول گیاهی. 2014،15، 865–870. [CrossRef] [PubMed]

16. استوتز، HU; میتروسیا، جی.کی. de Wit، PJGM; فیت، دفاع ایجاد شده توسط BDL Effector در برابر پاتوژن های قارچی آپوپلاستیک. Trends Plant Sci. 2014، 19، 491-500. [CrossRef]

17. بالمر، دی. پلانچمپ، سی. Mauch-Mani، B. در حرکت: مقاومت القایی در تک لپه‌ها. J. Exp. ربات 2013، 64، 1249-1261. [CrossRef]

18. Xin, X.-F. کویتکو، بی. او، SY Pseudomonas syringae: آنچه برای پاتوژن شدن لازم است. نات Rev. Microbiol. 2018، 16، 316-328. [CrossRef] [PubMed]

19. Zipfel، C. گیرنده های تشخیص الگوی گیاهی. Trends Immunol. 2014، 35، 345-351. [CrossRef] [PubMed]

20. فلیکس، جی. دوران، جی دی. ولکو، اس. بولر، T. گیاهان دارای یک سیستم درک حساس برای حفاظت شده ترین دامنه فلاژلین باکتریایی هستند. Plant J. 1999, 18, 265-276. [CrossRef] [PubMed]

21. گومز-گومز، ال. بولر، تی. مول. Cell 2000, 5, 1003-1011. [CrossRef]

22. کونزه، جی. زیپفل، سی. روباتزک، اس. نیهاوس، ک. بولر، تی. Felix, G. انتهای N فاکتور افزایش طول باکتریایی Tu باعث ایجاد ایمنی ذاتی در گیاهان آرابیدوپسیس می شود. سلول گیاهی 2004، 16، 3496-3507. [CrossRef]

23. زیپفل، سی. کونزه، جی. چینچیلا، دی. Caniard، A. جونز، JDG; بولر، تی. فلیکس، جی. درک PAMP باکتریایی EF-Tu توسط گیرنده EFR، تغییر شکل با واسطه اگروباکتریوم را محدود می کند. سلول 2006، 125، 749-760. [CrossRef]

24. میا، ع. آلبرت، پی. شینیا، تی. دساکی، ی. ایچیمورا، ک. شیراسو، ک. ناروساکا، ی. کاواکامی، ن. کاکو، اچ. Shibuya، N. CERK1، یک گیرنده کیناز LysM، برای سیگنال دهی الیسیتور کیتین در آرابیدوپسیس ضروری است. Proc. Natl. آکادمی علمی ایالات متحده آمریکا 2007، 104، 19613-19618. [CrossRef]

25. وان، ج. ژانگ، X.-C. Neece، D.; رامونل، KM; کلاف، اس. کیم، اس. استیسی، ام جی. Stacey, G. یک کیناز گیرنده مانند LysM نقش مهمی در سیگنال دهی کیتین و مقاومت قارچی در آرابیدوپسیس دارد. سلول گیاهی 2008، 20، 471-481. [CrossRef] [PubMed]

26. ماچو، AP; Zipfel، C. PRRs گیاهی و فعال سازی سیگنالینگ ایمنی ذاتی. مول. سلول 2014، 54، 263-272. [CrossRef]

27. بگز، EL; مونرو، جی جی؛ با تشکر، ع. اوگریدی، آر. شودوما، سی. هاگرتی، دبلیو. Krasileva، KV از دست دادن همگرا یک مسیر سیگنالینگ EDS1/PAD4 در چندین دودمان گیاهی، اجزای تکامل یافته ایمنی گیاه و پاسخ به خشکی را نشان می دهد. سلول گیاهی 2020، 32، 2158-2177. [CrossRef] [PubMed]

28. Van der Hoorn، RAL; کامون، س. از نگهبان تا طعمه: مدلی جدید برای درک عوامل بیماریزای گیاهی. سلول گیاهی 2008، 20، 2009-2017. [CrossRef]

29. جونز، JDG; ونس، RE; Dangl، JL دستگاه های نظارت ایمنی ذاتی درون سلولی در گیاهان و حیوانات. Science 2016, 354. [CrossRef]

30. برنو، م. وی، تی. ویلیامز، اس. وارن، سی. کلاهک ها، دی. والکوف، ای. ژانگ، ایکس. الیس، جی جی. کوبی، بی. Dodds، تجزیه و تحلیل ساختاری و عملکردی PN دامنه TIR پروتئین مقاوم در برابر گیاه، رابط هایی را برای خود تداعی، سیگنال دهی و تنظیم خودکار نشان می دهد. سلول میزبان میکروب 2011، 9، 200-211. [CrossRef]

31. کاستل، بی. نگو، پ.-م. سیویک، وی. ردکار، ا. کیم، دی.-اس. یانگ، ی. دینگ، پی. جونز، JDG گیرنده های ایمنی متنوع NLR دفاع را از طریق RPW8-NLR NRG1 فعال می کنند. فیتول جدید. 2019، 222، 966–980. [CrossRef]

32. وو، زی. لی، ام. دونگ، OX; شیا، اس. لیانگ، دبلیو. بائو، ی. Wasteneys، G. Li، X. تنظیم دیفرانسیل سیگنالینگ ایمنی با واسطه TNL توسط CNLهای کمکی اضافی. فیتول جدید. 2019، 222، 938–953. [CrossRef] [PubMed]

33. واگنر، اس. اشتوتمن، جی. ریتز، اس. Guerois، R.; برونشتاین، ای. باتور، جی. نیفیند، ک. پارکر، JE اساس ساختاری برای سیگنال دهی توسط کمپلکس های هترومریک انحصاری EDS1 با SAG101 یا PAD4 در ایمنی ذاتی گیاه. سلول میزبان میکروب 2013، 14، 619-630. [CrossRef]

34. لاپین، دی. کوواکووا، وی. سان، ایکس. دانگوس، جی. بنداری، د. فون بورن، پی. باتور، جی. گوارنری، ن. رزمینیفسکی، ج. اشتوتمن، جی. و همکاران یک ماژول EDS1-SAG101-NRG1 تکامل یافته سیگنال مرگ سلولی توسط گیرنده‌های ایمنی دامنه TIR را واسطه می‌کند. سلول گیاهی 2019، 31، 2430-2455. [CrossRef]

35. پنگ، ی. ون ورش، آر. ژانگ، ی. سیگنال دهی همگرا و واگرا در ایمنی ناشی از PAMP و ایمنی ایجاد شده توسط عامل. مول. تعامل میکروب گیاهی 2017، 31، 403-409. [CrossRef]

36. لونا، ای. کشیش، وی. رابرت، جی. فلورس، وی. مائوچ مانی، بی. رسوب تن، جی. کالوز: واکنش چندوجهی دفاعی گیاه. مول. تعامل میکروب گیاهی 2010، 24، 183-193. [CrossRef]

37. تورس، MA ROS در تعاملات زیستی. فیزیول. Plant 2010, 138, 414-429. [CrossRef]

38. تورس، MA; جونز، JDG; Dangl، JL گونه های اکسیژن فعال در پاسخ به پاتوژن ها سیگنال می دهند. فیزیول گیاهی 2006، 141، 373-378. [CrossRef] [PubMed]

39. Glazebrook, J. مکانیسم های متضاد دفاع در برابر پاتوژن های بیوتروفیک و نکروتروفیک. آنو. کشیش فیتوپاتول. 2005، 43، 205-227. [CrossRef]

40. خو، ایکس. لیو، ایکس. یان، ی. وانگ، دبلیو. گبرتسادیک، ک. Qi، X. خو، Q. Chen, X. تجزیه و تحلیل پروتئومی مقایسه ای مقاومت سفیدک پودری خیار بین یک خط جایگزینی تک بخش و والد مکرر آن. هورتیک. Res. 2019، 6، 1-13. [CrossRef] [PubMed]

41. طاهر، ج. رشید، م. افضل، AJ اصلاحات پس از ترجمه در عوامل موثر و پروتئین های گیاهی درگیر در تعارضات میزبان و پاتوژن. پاتول گیاهی. 2019، 68، 628-644. [CrossRef]

42. ویترز، جی. Dong, X. تنظیم پس از ترجمه ایمنی گیاه. کر. نظر. گیاه بیول. 2017، 38، 124-132. [CrossRef] [PubMed]

43. باتاچارجی، س. نور، جی جی; گوهین، بی. گلابانی، ح. دنیانشوار، IK; Singla، A. تغییرات پس از ترجمه در تنظیم نظارت و سیگنال دهی پاتوژن در گیاهان: داستان درونی (و اختلالات از) بیرون. IUBMB Life 2015، 67، 524–532. [CrossRef]

44. بیگارد، ج. Hirt، H. سیگنالینگ هسته ای MAPKهای نیروگاهی. جلو. علوم گیاهی 2018، 9. [CrossRef]

45. لین، دبلیو. لی، بی. لو، دی. چن، اس. زو، ن. او، پ. Shan, L. فسفوریلاسیون تیروزین کمپلکس پروتئین کیناز BAK1/BIK1 باعث ایجاد ایمنی ذاتی آرابیدوپسیس می شود. Proc. Natl. آکادمی علمی USA 2014, 111, 3632–3637. [CrossRef]

46. ​​وانگ، ی. لی، ز. لیو، دی. خو، جی. وی، ایکس. یان، ال. یانگ، سی. لو، ز. Shui, W. ارزیابی فعالیت BAK1 در کمپلکس‌های مختلف کیناز گیرنده‌مانند گیاهی با استفاده از پروفایل کمی الگوهای فسفوریلاسیون. جی. پروتئوم. 2014، 108، 484-493. [CrossRef]

47. لالوک، ک. لو، اچ. چای، م. داوان، ر. لای، ز. Mengiste، T. الزامات بیوشیمیایی و ژنتیکی برای عملکرد تنظیم کننده پاسخ ایمنی KINASE1 ناشی از BOTRYTIS در رشد گیاه، سیگنال دهی اتیلن، و ایمنی ناشی از PAMP در Arabidopsis. سلول گیاهی 2011، 23، 2831-2849. [CrossRef] [PubMed]

48. اوروسا، بی. یتس، جی. ورما، وی. سریواستاوا، AK; سریواستاوا، م. کامپانارو، آ. Vega، DD; فرناندز، آ. ژانگ، سی. لی، جی. و همکاران پیوند SUMO با گیرنده تشخیص الگوی FLS2 باعث ایجاد سیگنال های درون سلولی در ایمنی ذاتی گیاه می شود. نات اشتراک. 2018, 9, 5185. [CrossRef]

49. کادوتا، ی. اسکلنار، جی. دربی شایر، پی. استرانفلد، ال. آسایی، س. نتوکاکیس، وی. جونز، جی دی. شیراسو، ک. منکه، اف. جونز، ا. و همکاران تنظیم مستقیم NADPH اکسیداز RBOHD توسط کیناز BIK1 مرتبط با PRR در طول ایمنی گیاه. مول. سلول 2014، 54، 43-55. [CrossRef] [PubMed]

50. لی، ال. لی، ام. یو، ال. ژو، ز. لیانگ، ایکس. لیو، ز. کای، جی. گائو، ال. ژانگ، ایکس. وانگ، ی. و همکاران کیناز BIK1 مرتبط با FLS به طور مستقیم NADPH اکسیداز RbohD را برای کنترل ایمنی گیاه فسفریله می کند. سلول میزبان میکروب 2014، 15، 329-338. [CrossRef] [PubMed]

51. کیم، تی. وانگ، Z.-Y. انتقال سیگنال براسینواستروئید از گیرنده کینازها به فاکتورهای رونویسی آنو. Rev. Plant Biol. 2010، 61، 681-704. [CrossRef]

52. یان، ال. ممکن است.؛ لیو، دی. وی، ایکس. سان، ی. چن، ایکس. ژائو، اچ. ژو، جی. وانگ، ز. شوی، دبلیو. و همکاران مبنای ساختاری برای تأثیر فسفوریلاسیون بر فعال‌سازی کیناز گیرنده‌مانند گیاهی BAK1. Cell Res. 2012، 22، 1304-1308. [CrossRef] [PubMed]

53. وانگ، ایکس. کوتا، یو. او، ک. بلکبرن، ک. لی، جی. گوشه، MB; هوبر، SC; کلوز، SD ترانس فسفوریلاسیون متوالی کمپلکس گیرنده کیناز BRI1/BAK1 بر رویدادهای اولیه در سیگنال دهی براسینوستروئید تأثیر می گذارد. توسعه دهنده سلول 2008، 15، 220-235. [CrossRef]

54. شوسینگر، بی. روکس، ام. کادوتا، ی. نتوکاکیس، وی. اسکلنار، جی. جونز، ا. Zipfel، C. تنظیم افتراقی وابسته به فسفوریلاسیون رشد گیاه، مرگ سلولی، و ایمنی ذاتی توسط کیناز گیرنده مانند BAK1 تنظیمی. PLoS Genet. 2011, 7, e1002046. [CrossRef] [PubMed]

55. چینچیلا، د. زیپفل، سی. روباتزک، اس. کمرلینگ، بی. نورنبرگر، تی. جونز، JDG; فلیکس، جی. بولر، T. یک کمپلکس ناشی از فلاژلین از گیرنده FLS2 و BAK1 دفاع گیاه را آغاز می کند. طبیعت 2007، 448، 497-500. [CrossRef]

56. پراکی، ع. DeFalco، TA; دربی شایر، پی. آویلا، جی. سره، دی. اسکلنار، جی. Qi، X. استرانفلد، ال. شوسینگر، بی. کادوتا، ی. و همکاران دوگانگی عملکردی وابسته به فسفید یک گیرنده مشترک مشترک در سیگنال دهی گیاه طبیعت 2018، 561، 248-252. [CrossRef]

57. جاگودزیک، ص. تاجدل-زیلینسکا، م. سیسلا، آ. مارکزاک، ام. Ludwikow، A. پروتئین کیناز فعال شده با میتوژن در سیگنال دهی هورمون گیاهی. جلو. علوم گیاهی 2018، 9. [CrossRef]

58. بی، جی. ژو، ز. وانگ، دبلیو. لی، ال. رائو، اس. وو، ی. ژانگ، ایکس. منکه، FLH؛ چن، اس. ژو، جی.-ام. کینازهای سیتوپلاسمی گیرنده مانند مستقیماً گیرنده های مختلف تشخیص الگو را به فعال شدن آبشارهای پروتئین کیناز فعال شده با میتوژن در آرابیدوپسیس مرتبط می کنند. سلول گیاهی 2018، 30، 1543-1561. [CrossRef] [PubMed]

59. بریری، س. گارسیا، ای وی. dit Frey، NF; روژون، دبلیو. پاتیرون، اس. لئونهارت، ن. Montillet، J.-L. لئونگ، جی. هیرت، اچ. Colcombet, J. نسخه‌های پروتئین کیناز فعال شده با میتوژن فعال، عملکرد آرابیدوپسیس MPK4 را در سیگنال‌دهی دفاعی پاتوژن آشکار می‌کنند. سلول گیاهی 2012، 24، 4281-4293. [CrossRef]

60. جنوت، بی. لانگ، جی. بریری، س. گرمیر، ام. ژیرارد، اف. پاتیرون، اس. هاستراته، ک. ون در استراتن، دی. هیرت، اچ. Colcombet, J. فعال آرابیدوپسیس MAP کیناز 3 پاسخ های دفاعی شامل اسید سالیسیلیک و پروتئین مقاومت SUMM2 را تحریک می کند. فیزیول گیاهی 2017، 174، 1238-1249. [CrossRef] [PubMed]

61. کنگ، ق. کو، ن. گائو، ام. ژانگ، ز. دینگ، ایکس. یانگ، اف. لی، ی. دونگ، OX; چن، اس. لی، ایکس. و همکاران آبشار MEKK1-MKK1/MKK2-آبشار کیناز MPK4 به‌طور منفی ایمنی ناشی از پروتئین کیناز کیناز کیناز فعال شده با میتوژن را در Arabidopsis تنظیم می‌کند. سلول گیاهی 2012، 24، 2225-2236. [CrossRef]

62. پترسن، م. برودرسن، پی. نایستد، اچ. آندریسون، ای. لیندارت، یو. یوهانسن، بی. نیلسن، HB; لیسی، م. آستین، ام جی; پارکر، جی. و همکاران آرابیدوپسیس MAP کیناز 4 به طور منفی مقاومت اکتسابی سیستمیک را تنظیم می کند. Cell 2000, 103, 1111-1120. [CrossRef]

63. مائو، جی. منگ، ایکس. لیو، ی. ژنگ، ز. چن، ز. Zhang، S. فسفوریلاسیون یک فاکتور رونویسی WRKY توسط دو MAPK پاسخگوی پاتوژن، بیوسنتز فیتوالکسین را در آرابیدوپسیس هدایت می کند. سلول گیاهی 2011، 23، 1639-1653. [CrossRef] [PubMed]

64. ژو، ن. توتل، TL; Glazebrook، J. Arabidopsis PAD3، یک ژن مورد نیاز برای بیوسنتز کامالکسین، یک سیتوکروم P450 monooxygenase را کد می کند. سلول گیاهی 1999، 11، 2419-2428. [CrossRef]

65. سو، ج. یانگ، ال. زو، س. وو، اچ. سلام.؛ لیو، ی. خو، جی. جیانگ، دی. Zhang، S. مهار فتوسنتزی فعال با واسطه MPK3/MPK6 برای ایمنی ایجاد شده توسط عوامل موثر است. PLoS Biol. 2018, 16, e2004122. [CrossRef]

66. ژانگ، ز. وو، ی. گائو، ام. ژانگ، جی. کنگ، کیو. لیو، ی. با، اچ. ژو، جی. Zhang، Y. اختلال در آبشار MAP کیناز ناشی از PAMP توسط یک عامل سودوموناس syringae، ایمنی گیاه را با واسطه پروتئین NB-LRR SUMM2 فعال می کند. سلول میزبان میکروب 2012، 11، 253-263. [CrossRef] [PubMed]

67. ژانگ، ز. لیو، ی. هوانگ، اچ. گائو، ام. وو، دی. کنگ، کیو. Zhang، Y. پروتئین NLR SUMM2 اختلال در یک آبشار MAP کیناز سیگنالینگ ایمنی را از طریق CRCK3 حس می کند. EMBO Rep. 2017, 18, 292-302. [CrossRef]

68. وانگ، دبلیو. فنگ، بی. ژو، جی.-م. تانگ، دی. سیگنالینگ ایمنی گیاه: پیشروی در دو مرز. جی. اینتگر. گیاه بیول. 2020، 62، 2-24. [CrossRef]

69. سگونزاک، سی. ماچو، AP; سانمارتین، ام. نتوکاکیس، وی. سانچز-سرانو، جی جی. Zipfel، C. کنترل منفی BAK1 توسط پروتئین فسفاتاز 2A در طول ایمنی ذاتی گیاه. EMBO J. 2014، 33، 2069–2079. [CrossRef]

70. کوتو، دی. نیبرگال، آر. لیانگ، ایکس. بوچرل، کالیفرنیا؛ اسکلنار، جی. ماچو، AP; نتوکاکیس، وی. دربی شایر، پی. آلتنباخ، دی. مکلین، دی. و همکاران پروتئین آرابیدوپسیس فسفاتاز PP2C38 به طور منفی کیناز ایمنی مرکزی BIK1 را تنظیم می کند. PLOS Pathog. 2016, 12, e1005811. [CrossRef]

71. لیو، جی. لیو، بی. چن، اس. گونگ، B.-Q. چن، ال. ژو، Q. شیونگ، اف. وانگ، ام. فنگ، دی. لی، J.-F. و همکاران چرخه فسفوریلاسیون تیروزین فعال سازی قارچی گیرنده گیاهی Ser/Thr کیناز را تنظیم می کند. سلول میزبان میکروب 2018، 23، 241–253.e6. [CrossRef] [PubMed]

72. شوایگوفر، ا. Kazanaviciute، V. Scheikl، E. تیگ، ام. داچی، آر. هیرت، اچ. شوانینگر، ام. کانت، ام. شوورینک، آر. ماچ، اف. و همکاران فسفاتاز نوع PP2C AP2C1 که به طور منفی MPK4 و MPK6 را تنظیم می کند، ایمنی ذاتی، اسید جاسمونیک و سطوح اتیلن را در Arabidopsis تعدیل می کند. سلول گیاهی 2007، 19، 2213-2224. [CrossRef] [PubMed]

73. شوبچینسکی، وی. بونیکا، جی. شوایگوفر، آ. سیمولیس، جی. Kvederaviciute، K. استامپ، ام. ماچ، اف. بالازاده، س. مولرروبر، بی. بوتروت، اف. و همکاران پروتئین فسفاتاز AP2C1 به طور منفی مقاومت پایه و پاسخ های دفاعی به سودوموناس سیرنگه را تنظیم می کند. J. Exp. ربات 2017، 68، 1169-1183. [CrossRef] [PubMed]

74. اندرسون، جی سی. بارتلز، اس. Besteiro، MAG; شاهولری، ب. اولم، آر. Peck، SC Arabidopsis MAP کیناز فسفاتاز 1 (AtMKP1) به طور منفی پاسخ های PAMP با واسطه MPK6- و مقاومت در برابر باکتری ها را تنظیم می کند. Plant J. 2011, 67, 258-268. [CrossRef] [PubMed]

75. بارتلز، اس. اندرسون، جی سی. گونزالس بستیرو، MA; کرری، آ. هیرت، اچ. بوکانان، ا. Métraux، J.-P. پک، SC; Ulm، R. MAP کیناز فسفاتاز 1 و پروتئین تیروزین فسفاتاز 1 سرکوب‌کننده‌های سنتز اسید سالیسیلیک و پاسخ‌های واسطه‌شده SNC در آرابیدوپسیس هستند. سلول گیاهی 2009، 21، 2884-2897. [CrossRef]

76. پارک، اچ سی; آهنگ، ای اچ; نگوین، XC; تره فرنگی.؛ کیم، کی. کیم، اچ اس. لی، اس ام. کیم، SH; Bae، DW; یون، دی.-جی. و همکاران آرابیدوپسیس MAP کیناز فسفاتاز 1 فسفریله شده و توسط بستر آن AtMPK6 فعال می شود. انتشارات سلول گیاهی 2011، 30، 1523-1531. [CrossRef] [PubMed]

77. Callis, J. ماشین آلات ubiquitination سیستم ubiquitin. کتاب Arabidopsis 2014، 12. [CrossRef] [PubMed]

78. کماندر، د. تجاوز جنسی، M. کد یوبیکوئیتین. آنو. کشیش بیوشیم. 2012، 81، 203-229. [CrossRef]

79. Vierstra, RD سیستم پروتئازوم یوبیکوئیتین-26S در پیوند زیست شناسی گیاهی. نات کشیش مول. سلول. Biol. 2009، 10، 385-397. [CrossRef]

80. ژو، بی. Zeng, L. Ubiquitination معمولی و غیر متعارف در ایمنی گیاهی. مول. پاتول گیاهی. 2017، 18، 1313–1330. [CrossRef] [PubMed]

81. Kachewar, NR; گوپتا، وی. رنجان، ع. پاتل، هنگ کنگ؛ Sonti، RV بیان بیش از حد OsPUB41، یک لیگاز یوبیکوئیتین E3 برنج ناشی از آنزیم های تخریب کننده دیواره سلولی، پاسخ های ایمنی را در برنج و آرابیدوپسیس افزایش می دهد. BMC Plant Biol. 2019, 19, 530. [CrossRef]

82. بکر، ف. بوشفلد، ای. شل، جی. Bachmair, A. پاسخ تغییر یافته به عفونت ویروسی توسط گیاهان تنباکو که در سیستم یوبیکوئیتین مختل شده اند. Plant J. 1993, 3, 875-881. [CrossRef]

83. گوریچنیگ، س. ژانگ، ی. Li, X. مسیر یوبیکوئیتین برای مصونیت ذاتی در آرابیدوپسیس مورد نیاز است. Plant J. 2007, 49, 540-551. [CrossRef] [PubMed]

84. Saeki، Y. شناسایی یوبیکوئیتین توسط پروتئازوم. جی بیوشیم. 2017، 161، 113-124. [CrossRef]

85. دوپلان، وی. Rivas، S. E3 یوبیکوئیتین لیگازها و پروتئین های هدف آنها در طول تنظیم ایمنی ذاتی گیاه. جلو. علوم گیاهی 2014، 5. [CrossRef]

86. لو، دی. لین، دبلیو. گائو، ایکس. وو، اس. چنگ، سی. آویلا، جی. هیس، ا. دوارن، تی پی; او، پ. Shan, L. ubiquitination مستقیم گیرنده تشخیص الگوی FLS2 ایمنی ذاتی گیاه را تضعیف می کند. Science 2011, 332, 1439-1442. [CrossRef] [PubMed]

87. ژو، ج. لو، دی. خو، جی. Finlayson، SA; او، پ. Shan, L. دامنه ARM منفی غالب عملکردهای متعدد PUB13 را در ایمنی، گلدهی و پیری آرابیدوپسیس آشکار می کند. J. Exp. ربات 2015، 66، 3353-3366. [CrossRef] [PubMed]

88. لیائو، دی. کائو، ی. سان، ایکس. اسپینوزا، سی. نگوین، سی تی. لیانگ، ی. Stacey, G. Arabidopsis E3 یوبیکوئیتین لیگاز گیاه U-BOX13 (PUB13) فراوانی پروتئین گیرنده لیزین موتیف گیرنده کیتین کیناز5 (LYK5) را تنظیم می کند. فیتول جدید. 2017، 214، 1646-1656. [CrossRef] [PubMed]

89. وانگ، ج. گراب، LE; وانگ، جی. لیانگ، ایکس. لی، ال. گائو، سی. ما، م. فنگ، اف. لی، ام. لی، ال. و همکاران یک ماژول تنظیمی که هموستاز یک کیناز ایمنی گیاهی را کنترل می کند. مول. Cell 2018, 69, 493-504.e6. [CrossRef]

90. دساکی، ی. تاکاهاشی، س. ساتو، ک. مائده، ک. ماتسویی، اس. یوشیمی، آی. میورا، تی. جومونجی، J.-I.; تاکدا، جی. یاشیما، ک. و همکاران PUB4، یک CERK{3}}در تعامل با یوبیکوئیتین لیگاز، به طور مثبت ایمنی ناشی از MAMP را در آرابیدوپسیس تنظیم می‌کند. فیزیول سلول گیاهی 2019، 60، 2573–2583. [CrossRef]

91. تینس، بی. کتسیر، ال. ملوتو، ام. نیو، ی. ماندائوکار، ا. لیو، جی. نومورا، ک. او، SY; هاو، GA; مرور کنید، پروتئین های سرکوبگر J. JAZ اهداف کمپلکس SCF COI1 در طول سیگنال دهی جاسمونات هستند. طبیعت 2007، 448، 661-665. [CrossRef]

92. Xie, D.-X.; Feys، BF; جیمز، اس. نیتو روسترو، م. ترنر، JG COI1: یک ژن آرابیدوپسیس برای دفاع و باروری تنظیم شده توسط جاسمونات لازم است. Science 1998, 280, 1091-1094. [CrossRef]

93. خو، ال. لیو، اف. لچنر، ای. Genschik، P. کراسبی، WL; ما، اچ. پنگ، دبلیو. هوانگ، دی. Xie, D. مجتمع‌های یوبیکوئیتین-لیگاز SCFCOI1 برای پاسخ جاسمونات در آرابیدوپسیس مورد نیاز هستند. سلول گیاهی 2002، 14، 1919-1935. [CrossRef]

94. هوانگ، اس. چن، ایکس. ژونگ، ایکس. لی، ام. خوب.؛ هوانگ، جی. پروتئین های TRAF گیاهی لی، ایکس، گردش گیرنده های ایمنی NLR را تنظیم می کنند. سلول میزبان میکروب 2016، 19، 204-215. [CrossRef] [PubMed]

95. مازوکوتلی، ای. بلونی، اس. مارون، دی. دی لئوناردیس، ا. گوئرا، دی. دی فونزو، ن. کاتیولی، ال. Mastrangelo، A. خانواده ژن لیگاز یوبیکوئیتین E3 در گیاهان: تنظیم با تخریب. کر. ژنوم 2006، 7، 509-522. [CrossRef] [PubMed]

96. Vierstra، RD جهان در حال گسترش یوبیکوئیتین و اصلاح کننده های مشابه یوبیکوئیتین. فیزیول گیاهی 2012، 160، 2-14. [CrossRef]

97. وو، زی. تانگ، ام. تیان، ال. زو، سی. لیو، ایکس. ژانگ، ی. Li, X. لیگازهای E3 گیاهی SNIPER1 و SNIPER2 به طور گسترده هموستاز گیرنده های ایمنی حسگر NLR را تنظیم می کنند. EMBO J. 2020، e104915. [CrossRef]

98. نژمان، SMB; لونا-وارگاس، MPA؛ ولدز، ا. Brummelkamp، TR; دیراک، AMG؛ Sixma، TK; برناردز، آر. فهرستی ژنومی و عملکردی آنزیم‌های بی‌کوئیتین‌کننده. سلول 2005، 123، 773-786. [CrossRef]

99. ایوان، ر. پانگستوتی، ر. تورنبر، اس. کریگ، ای. کار، سی. اودانل، ال. ژانگ، سی. Sadanaandom، A. آنزیم‌های Deubiquitinating AtUBP12 و AtUBP13 و همولوگ تنباکو NtUBP12 تنظیم‌کننده‌های منفی ایمنی گیاه هستند. فیتول جدید. 2011، 191، 92-106. [CrossRef]

100. جئونگ، جی اس. یونگ، سی. Seo, JS; کیم، جی.-کی. چوا، N.-H. آنزیم‌های deubiquitinating UBP12 و UBP13 به طور مثبت سطح MYC2 را در پاسخ‌های جاسمونات تنظیم می‌کنند. سلول گیاهی 2017، 29، 1406-1424. [CrossRef]

101. بیلی، م. سریواستاوا، آ. کونتی، ال. نلیس، اس. ژانگ، سی. فلورانس، اچ. دوست داشتن یک.؛ میلنر، جی. ناپیر، آر. گرانت، ام. و همکاران پایداری پروتئازهای کوچک اصلاح‌کننده شبه یوبی‌کوئیتین (SUMO) که نسبت به نمک بیش از حد متحمل هستند و -2 سیگنال‌دهی اسید سالیسیلیک و کونژوگاسیون SUMO1/2 را در Arabidopsis thaliana تعدیل می‌کند. J. Exp. ربات 2016، 67، 353-363. [CrossRef] [PubMed]

102. کولینون، بی. دلائو، ای. دیو، ام. دمازی، سی. موهوفسکی، ی. والون، سی. رئیس، م. Mauro، S. تجزیه و تحلیل پروتئومیکس SUMOylome درون زا، سازنده، برگ. جی. پروتئوم. 2017، 150، 268-280. [CrossRef]

103. Ingole، KD; Dahale, SK; Bhattacharjee، S. تجزیه و تحلیل پروتئومی SUMO1-تغییرات SUMOylome در طول استخراج دفاعی در Arabidopsis. جی. پروتئوم. 2021, 232, 104054. [CrossRef]

104. Miller, MJ; بارت-ویلت، GA; هوآ، ز. تجزیه و تحلیل‌های Vierstra، RD Proteomic مجموعه‌ای از فرآیندهای هسته‌ای را شناسایی می‌کنند که تحت تأثیر ترکیب اصلاح‌کننده کوچک شبیه به یوبیکوئیتین در Arabidopsis قرار گرفته‌اند. Proc. Natl. آکادمی علمی ایالات متحده آمریکا 2010، 107، 16512–16517. [CrossRef] [PubMed]

105. کیم، ش. گائو، اف. باتاچارجی، اس. آدیاسور، JA; Nam, JC; Gassmann, W. ژن مشابه مقاومت آرابیدوپسیس SNC1 با جهش در SRFR1 فعال می شود و به مقاومت در برابر عامل باکتریایی AvrRps4 کمک می کند. PLoS Pathog. 2010, 6, e1001172. [CrossRef]

106. باتاچارجی، س. هالان، MK; کیم، SH; عوامل پاتوژن Gassmann، W. Arabidopsis EDS1 را هدف قرار می دهند و تعاملات آن را با تنظیم کننده های ایمنی تغییر می دهند. Science 2011, 334, 1405-1408. [CrossRef] [PubMed]

107. حمودی، و. ولاچاکیس، جی. Schranz، ME; van den Burg، HA تکرارهای کل ژنوم و به دنبال آن تکرارهای پشت سر هم باعث ایجاد تنوع در اصلاح کننده پروتئین SUMO در آنژیوسپرم ها می شود. فیتول جدید. 2016، 211، 172-185. [CrossRef] [PubMed]

108. کورپا، ج. واکر، جی.ام. اسمال، جی. گوسینک، MM; دیویس، اس جی. دورهام، TL; Sung، D.-Y.; Vierstra، RD سیستم اصلاح کننده پروتئین کوچک شبیه به یوبیکوئیتین (SUMO) در تجمع آرابیدوپسیس مزدوج های sumo1 و -2 با استرس افزایش می یابد. جی بیول. شیمی. 2003، 278، 6862-6872. [CrossRef]

109. ون دن برگ، HA; کینی، RK; Schuurink، RC; پارالوگ‌های اصلاح‌کننده کوچک یوبیکوئیتین مانند Takken، FLW Arabidopsis عملکردهای متمایزی در توسعه و دفاع دارند. سلول گیاهی 2010، 22، 1998-2016. [CrossRef]

110. مریل، جی سی; Melhuish، TA; Kagey، MH; یانگ، S.-H. شاروکس، AD; Wotton، D. نقشی برای نقوش برهمکنش SUMO غیر کووالانسی در فعالیت Pc2/CBX4 E3. PLoS ONE 2010, 5, e8794. [CrossRef] [PubMed]

111. Villajuana-Bonequi، M. الروبی، ن. نوردستروم، ک. گریبل، تی. باخمیر، ا. Coupland، G. افزایش سطح اسید سالیسیلیک ناشی از افزایش بیان سنتاز ایزوکوریزمات 1 در انباشتگی مزدوجات SUMO1 در جهش یافته آرابیدوپسیس در اوایل روزهای کوتاه نقش دارد. [CrossRef] 112. Lee, J.; نام، جی. پارک، اچ سی؛ نق زدن.؛ میورا، ک. جین، جی بی. یو، سی. بایک، دی. کیم، دی اچ. جئونگ، جی سی. و همکاران ایمنی ذاتی با واسطه سالیسیلیک اسید در آرابیدوپسیس توسط لیگاز SIZ1 SUMO E3 تنظیم می شود. Plant J. 2007, 49, 79-90. [CrossRef] [PubMed]

113. گو، م. هوانگ، Q. کیان، دبلیو. ژانگ، ز. جیا، ز. Hua, J. Sumoylation E3 Ligase SIZ1 ایمنی گیاه را تا حدی از طریق ژن گیرنده ایمنی SNC1 در Arabidopsis تعدیل می کند. مول. تعامل میکروب گیاهی 2017، 30، 334-342. [CrossRef]

114. حمودی، و. فوکنز، ال. بیرنز، بی. ولاچاکیس، جی. چاترجی، اس. آرویو-ماتئوس، ام. Wackers، PFK; Jonker، MJ; van den Burg، HA Arabidopsis SUMO E3 Ligase SIZ1 میانجیگر مبادله وابسته به دما بین ایمنی گیاه و رشد است. PLoS Genet. 2018, 14, e1007157. [CrossRef] [PubMed]

115. نیو، د. لین، X.-L. کنگ، ایکس. Qu، G.-P. کای، بی. لی، جی. Jin, JB SIZ1-SUMOylation واسطه TPR1 ایمنی گیاه را در Arabidopsis سرکوب می‌کند. مول. Plant 2019, 12, 215-228. [CrossRef] [PubMed]

116. گو، م. شی، ز. زو، ی. بائو، ز. وانگ، جی. Hua, J. پروتئین F-Box CPR1/CPR30 به طور منفی تجمع پروتئین R SNC1 را تنظیم می کند. Plant J. 2012, 69, 411-420. [CrossRef]

117. ژانگ، ی. Zeng, L. تداخل بین ubiquitination و دیگر تغییرات پروتئین پس از ترجمه در ایمنی گیاه. Plant Commun. 2020، 100041. [CrossRef] [PubMed]

118. Srivastava، AK; اوروسا، بی. سینگ، پی. کامینز، آی. والش، سی. ژانگ، سی. گرانت، ام. رابرتز، ام آر. آناند، جی اس. فیچس، ای. و همکاران SUMO فعالیت گیرنده اسید جاسمونیک را سرکوب می کند. سلول گیاهی 2018، 30، 2099-2115. [CrossRef]

119. کائو، ی. استی، دی جی; سابات، ج. آهنگ، جی. Makino، S.-I.; فاکس، بی جی; جهش‌های خمیده و AF در FLS2 Ser-938 فعال‌سازی سیگنالینگ را در FLS{4}}واسطه ایمنی آرابیدوپسیس تشریح می‌کنند. PLoS Pathog. 2013, 9, e1003313. [CrossRef]

120. چینچیلا، د. بائر، ز. ریگناس، ام. بولر، تی. Felix, G. گیرنده آرابیدوپسیس کیناز FLS2 به Flg22 متصل می شود و ویژگی درک فلاژلین را تعیین می کند. سلول گیاهی 2006، 18، 465-476. [CrossRef]

121. لو، د. وو، اس. گائو، ایکس. ژانگ، ی. شان، ال. او، P. یک سیتوپلاسمی کیناز گیرنده، BIK1، با یک مجتمع گیرنده فلاژلین برای ایجاد ایمنی ذاتی گیاه مرتبط است. Proc. Natl. آکادمی علمی USA 2010, 107, 496-501. [CrossRef]

122. سان، ی. لی، ال. ماچو، AP; هان، ز. هو، ز. زیپفل، سی. ژو، جی.-م. Chai, J. پایه ساختاری برای Flg22-فعال سازی ناشی از آرابیدوپسیس FLS{3}}BAK1 کمپلکس ایمنی. Science 2013, 342, 624-628. [CrossRef] [PubMed]

123. ما، X. کلاوس، شبکه محلی؛ لزلی، من؛ تائو، ک. وو، زی. لیو، جی. یو، ایکس. لی، بی. ژو، جی. ساوین، دی وی؛ و همکاران monoubiquitination ناشی از لیگاند BIK1 ایمنی گیاه را تنظیم می کند. طبیعت 2020، 581، 199-203. [CrossRef]

124. موناغان، ج. ماتسچی، اس. رومیس، تی. Zipfel, C. پروتئین کیناز وابسته به کلسیم CPK28 به طور منفی انفجار کلسیم ناشی از PAMP ناشی از BIK را تنظیم می کند. سیگنال کارخانه. رفتار 2015، 10. [CrossRef]

125. یین، ج. یی، اچ. چن، ایکس. Wang, J. اصلاحات پس از ترجمه پروتئین ها نقش های همه جانبه ای در تنظیم پاسخ های ایمنی گیاه دارند. بین المللی جی. مول. علمی 2019، 20، 2807. [CrossRef]

126. ویترز، جی. دونگ، X. تغییرات پس از ترجمه NPR1: یک پروتئین منفرد که نقش های متعددی در ایمنی و فیزیولوژی گیاه ایفا می کند. PLoS Pathog. 2016, 12, e1005707. [CrossRef]

127. دسپرس، سی. دلانگ، سی. گلیز، اس. لیو، ای. Fobert، PR پروتئین Arabidopsis NPR1/NIM1 فعالیت اتصال DNA زیرگروهی از خانواده TGA فاکتورهای رونویسی BZIP را افزایش می دهد. سلول گیاهی 2000، 12، 279-290. [CrossRef]

128. صالح، ع. ویترز، جی. موهان، ر. مارکز، جی. گو، ی. یان، اس. زوالیف، ر. نوموتو، ام. تادا، ی. Dong, X. اصلاحات پس از ترجمه اصلی تنظیم کننده رونویسی NPR1 کنترل پویا اما محکم پاسخ های ایمنی گیاه را امکان پذیر می کند. سلول میزبان میکروب 2015، 18، 169-182. [CrossRef]

129. اسپول، ش. مو، ز. تادا، ی. اسپایوی، شمال غربی؛ Genschik، P. دونگ، X. چرخش با واسطه پروتئازوم فعال کننده رونویسی NPR1 نقش دوگانه ای در تنظیم ایمنی گیاه ایفا می کند. Cell 2009, 137, 860–872. [CrossRef]

130. فو، زکیو; یان، اس. صالح، ع. وانگ، دبلیو. روبل، جی. اوکا، ن. موهان، ر. اسپول، SH; تادا، ی. ژنگ، ن. و همکاران NPR3 و NPR4 گیرنده های سیگنال ایمنی اسید سالیسیلیک در گیاهان هستند. طبیعت 2012، 486، 228-232. [CrossRef] [PubMed]

131. ون لون، ال سی; نماینده، م. پیترز، CMJ اهمیت پروتئین های مرتبط با دفاع القایی در گیاهان آلوده. آنو. کشیش فیتوپاتول. 2006، 44، 135-162. [CrossRef]

132. او، ز. هوانگ، تی. خوب.؛ یان، ایکس. Huang, Y. Sumoylation، فسفوریلاسیون، و استیلاسیون گردش اجزای ایمنی گیاه را با واسطه یوبی کوئیتیناسیون تنظیم می کنند. جلو. علوم گیاهی 2017، 8. [CrossRef] [PubMed]

133. پشتیبان، ر. نایدو، س. ون دن برگ، N. ژن‌های بدون بیان یا مرتبط با بیماری‌زایی 1 (NPR1) و خانواده مرتبط: بینش مکانیکی در مقاومت به بیماری‌های گیاهی. جلو. علوم گیاهی 2019، 10. [CrossRef] [PubMed]

134. لیم، ج.-ح. هوی، تی. زو، اس. کلاول، ام. یو، ک. ناوار، دی. کاچرو، ع. دراگون، J.-M. Kachroo, P. COP1، یک تنظیم کننده منفی فتومورفوژنز، به طور مثبت مقاومت به بیماری گیاه را از طریق پروتئین های اتصال RNA دو رشته ای تنظیم می کند. PLoS Pathog. 2018, 14, e1006894. [CrossRef]

135. Lin, X.-L.; نیو، دی. Hu، Z.-L. کیم، دی اچ. جین، YH; کای، بی. لیو، پی. میورا، ک. یون، دی.-جی. کیم، W.-Y. و همکاران لیگاز آرابیدوپسیس SUMO E3، SIZ1، با افزایش فعالیت COP1، فتومورفوژنز را به طور منفی تنظیم می کند. PLoS Genet. 2016, 12, e1006016. [CrossRef]

136. کیم، جی. جانگ، I.-C. Seo، HS COP1 با تعدیل عملکرد AtSIZ1 از طریق فعالیت لیگاز یوبیکوئیتین E3، پاسخ های استرس غیرزیستی را کنترل می کند. جلو. علوم گیاهی 2016، 7. [CrossRef]

For more information:1950477648nn@gmail.com