چای سبز اپی گالوکاتچین-3-گالات (EGCG) با هدف قرار دادن پروتئین نادرست در کشف دارو برای بیماری های عصبی، قسمت 2

3. تاخوردگی اشتباه پروتئین در بیماری های عصبی

تبدیل پروتئین ها از حالت بومی خود به توده های نادرست تا شده با برخی از ND ها از جمله AD و PD مرتبط است و تصور می شود که علت آن باشد [133]. تا کردن نادرست، تجمع و رسوب پروتئین های خاص از ویژگی های کلیدی اکثر ND های پیشرونده است [21,134].

پروتئین یکی از مواد مغذی ضروری برای بدن انسان است. این عنصر اساسی است که سلول های بدن را تشکیل می دهد و همچنین یکی از پایه های مادی مهم برای عملکردهای مختلف فیزیولوژیکی بدن انسان است. پروتئین همچنین نقش مهمی در بهبود حافظه دارد.

اول از همه، پروتئین می تواند به ما کمک کند تا توانایی تفکر خود را افزایش دهیم و در نتیجه حافظه خود را تقویت کنیم، زیرا پروتئین جزء اصلی سلول های عصبی است. نورون ها واحدهای اساسی هستند که مغز و سیستم عصبی را تشکیل می دهند. پردازش حافظه و انتقال اطلاعات در مغز نیاز به ارتباط و هماهنگی بین نورون ها دارد. بنابراین، مصرف کافی پروتئین می تواند به ما کمک کند از سیستم عصبی محافظت کنیم و تعامل بین سلول های عصبی و نورون های مغز را تقویت کنیم، در نتیجه توانایی یادگیری، به خاطر سپردن و تفکر را بهبود می بخشیم.

ثانیا، پروتئین می تواند به ما کمک کند تا احساسات خود را تثبیت کنیم، اضطراب و استرس را تسکین دهیم و در نتیجه بهبود حافظه را تقویت کنیم. مطالعات نشان داده است که افرادی که فاقد پروتئین هستند اغلب علائم بی ثباتی عاطفی مانند تحریک پذیری، تنش و تحریک پذیری را نشان می دهند، زیرا پروتئین اساس سنتز مواد تنظیم کننده احساسات است. این می تواند به بدن انسان کمک کند تا انتقال دهنده های عصبی مانند دوپامین را سنتز کند و در نتیجه احساسات را تنظیم کند. هنگامی که احساسات ما تا حد امکان پایدار و آرام باشند، توانایی پردازش اطلاعات مغز را می توان به حداکثر رساند و حافظه ما نیز بر این اساس بهبود می یابد.

به طور خلاصه، پروتئین یک ماده مغذی مهم برای بدن انسان است و همچنین نقش بی بدیلی در بهبود حافظه دارد. بنابراین، ما باید در رژیم غذایی روزانه خود بر مصرف پروتئین تمرکز کنیم، عملکرد اندام های مختلف مهم بدن را تقویت کنیم، توانایی تفکر و ثبات عاطفی را بهبود بخشیم و عملکرد بهتر و بهتری در یادگیری و کار داشته باشیم. مشاهده می شود که ما نیاز به بهبود حافظه داریم و سیستانچ می تواند به طور قابل توجهی حافظه را بهبود بخشد زیرا سیستانچ دارای اثرات آنتی اکسیدانی، ضد التهابی و ضد پیری است که می تواند به کاهش اکسیداسیون و واکنش های التهابی در مغز کمک کند و در نتیجه از سلامت بدن محافظت کند. سیستم عصبی علاوه بر این، سیستانچ همچنین می تواند رشد و ترمیم سلول های عصبی را تقویت کند و در نتیجه اتصال و عملکرد شبکه های عصبی را افزایش دهد. این اثرات می تواند به بهبود حافظه، توانایی یادگیری و سرعت تفکر کمک کند و همچنین می تواند از بروز اختلالات شناختی و بیماری های عصبی جلوگیری کند.

اکنون برای بهبود عملکرد مغز کلیک کنید

A، tau، -syn، TDP-43، هانتینگتین، یا پروتئین پریون (PrP) تنها چند نمونه از پروتئین‌های خاص بیماری هستند که می‌توانند جمع شوند و در پاتوژنز NDs نقش داشته باشند (شکل 2).

توده های پروتئینی که به اشتباه تا شده اند باعث سمیت سلولی و در نهایت منجر به مرگ سلولی در آسیب شناسی های عصبی می شوند. در همه موارد، فرآیند تجمع نقش کلیدی در پیشرفت بیماری دارد یا به دلیل از دست دادن عملکرد پروتئین (در نتیجه خود تجمع) یا به دلیل سمیت دانه های محلول [17،22].

با توجه به اینکه ND ها از طریق یک مسیر مشترک تجمع سرچشمه می گیرند، با مصالحی که ساختار مشابهی دارند، جای تعجب نیست که این دانه ها از طریق مکانیسم های مشابه باعث آسیب سلولی شوند.

با این حال، تفاوت‌های کلیدی بین پروتئین‌های تاخورده نادرست به دلیل محل تجمعات، اعم از درون یا خارج سلولی، و غلظت آنها است که به عوامل متعددی از جمله پایداری فیبریل‌ها بستگی دارد [93].

به خوبی شناخته شده است که تا کردن، تجمع و تجمع پروتئین‌ها منجر به آسیب به نورون‌هایی می‌شود که در آن پروتئین‌ها انباشته می‌شوند و باعث فرآیند تخریب عصبی می‌شوند [135].

یک پروتئین خاص می تواند به یک ترکیب جایگزین پایدار تبدیل شود که در بیشتر موارد منجر به تجمع و تجمع آن در بافت ها به عنوان رسوبات فیبریل می شود [136].

شواهد روزافزون نشان می دهد که تجمع فیبریل های آمیلوئید با تغییرات ساختاری در پروتئین های تجمعی همراه است. به عنوان مثال، پلی پپتیدهای A و -syn که به صورت بومی باز شده اند، در حالت محلول و بومی خود یک ساختار کلاف تصادفی دارند [24].

با این حال، در فرآیند فیبریلوژنز (شکل 3)، ساختار آنها به یک ترکیب - ورق تبدیل می‌شود، که نشان می‌دهد تشکیل -ورق فرآیند مونتاژ آمیلوئید را هدایت می‌کند.

علاوه بر این، آزمایش‌های آزمایشگاهی نشان می‌دهند که این پروتئین‌های اشتباه تا شده به آسانی ساختارهای متقابلی را با مشخصات سینتیک تجمعی تشکیل می‌دهند که معمولاً یک منحنی سیگموئیدی را نشان می‌دهد که در آن پروتئین‌ها قبل از طویل شدن فیبریل (فاز رشد) در الیگومرها جمع می‌شوند (فاز رشد) و یک فلات که فیبریل‌ها و آزاد هستند. مونومرها در حالت تعادل (فاز اشباع) هستند [137,138].

در واقع، تشکیل فیبریل آمیلوئید یک فرآیند پیچیده و چند فازی است که از سه مرحله تشکیل شده است: هسته‌زایی یا فاز تاخیر، افزایش طول یا فاز رشد و فاز اشباع.

فاز تأخیر با مونومرها شروع می شود که تحت بازآرایی ساختاری قرار می گیرند و خود مونتاژ می شوند به دایمرها، تریمرها و/یا الیگومرها. در مرحله رشد، هسته اولیگومریک به عنوان الگوی مونومرهای موجود در محلول عمل می کند و با طویل شدن فیبریل، به کمک تکه تکه شدن، هسته زایی ثانویه و به هم پیوستن فیبریل ها ادامه می یابد.

در نهایت، تشکیل فیبریل به تعادل در فاز اشباع با فیبریل های بالغ و کاهش غلظت گونه های مونومر می رسد [138].

نکته قابل توجه، کشف استنلی پروسینر مبنی بر اینکه PrP می‌تواند به شکلی نادرست به یک ترکیب پاتولوژیک تبدیل شود که اطلاعات ساختاری قادر به انتشار و القای آسیب‌شناسی عصبی شدید را رمزگذاری می‌کند، کمک قابل توجهی به درک سایر NDs کرده است [139,140].

در حالی که شواهد فزاینده ای وجود دارد که نشان می دهد سایر ND ها، به ویژه AD (A andtau) و PD (-syn)، حداقل برخی از خواص مشابه با PrP غلط تا شده را نشان می دهند، بسیاری از ND ها با یک جزء پروتئینی تا کردن نادرست اکنون به عنوان "پریون مانند" نامیده می شوند. [141,142].

حتی با وجود اینکه پروتئین‌های مجزا در هر ND دخیل هستند، فرآیند تا کردن و تجمع پروتئین به طرز چشمگیری مشابه است. پروتئین های تا شده نادرست بین سلول ها منتقل می شوند و به آن چیزی تبدیل می شوند که به آن "دانه های آسیب شناسی" می گویند [136].

مطالعات تجربی نشان می‌دهد که این مجموعه‌ها از تجمع دانه‌های پریون مانند پروتئین‌های نادرست چین‌خورده به وجود می‌آیند که برای تشکیل ضایعات درون سلولی و/یا خارج سلولی که نمونه‌ای از هر اختلال است، ساخته و تجمع می‌یابند [135،143،144]. بنابراین پارادایم پریون به عنوان یک پایه مولکولی متحد کننده برای پاتوژنز بسیاری از ND ها پدیدار شده است [145].

پارادایم پریون بر این باور است که تا کردن نادرست و تجمع بذر برخی از پروتئین‌ها یک علت اساسی اختلالات خاص است. این کشف پیامدهای گسترده ای برای درک مکانیسم های دخیل در شروع و پیشرفت NDs، و همچنین برای طراحی استراتژی های جدید درمان و تشخیص دارد.

محققان اکنون بر روی توسعه درمان‌هایی برای اختلالات پروتئینی که از استراتژی‌های متنوع استفاده می‌کنند تمرکز کرده‌اند. اینها شامل مهار تولید پروتئین های مرتبط با بیماری هستند که مستعد تا شدن نادرست هستند، مهار تجمع پروتئین های غلط تا شده، حذف و جلوگیری از گسترش پروتئین های تاخورده نادرست تجمع یافته و دستکاری سیستم های سلولی برای کاهش اثرات سمی پروتئین های غلط تا شده [19].

از آنجایی که تا کردن نادرست پروتئین و تجمع آنها علت اصلی بسیاری از ND ها هستند، مطالعات متعددی پتانسیل هدف قرار دادن فرآیند فیبریلیزاسیون پروتئین های آمیلوئید را برای مبارزه با تخریب عصبی بررسی کرده اند.

مجموعه‌ای از ترکیبات به‌عنوان بازدارنده‌های بالقوه یا تعدیل‌کننده‌های تاخوردگی و تجمع پروتئین‌ها شناسایی شده‌اند. به‌ویژه، بیشتر مولکول‌های امیدوارکننده‌ای که شناسایی شده‌اند، A و -syn را به اشتباه تاخورده‌اند. به نظر می رسد که این مولکول ها به الیگومرها و توده های بزرگتر مانند پلاک های آسامیلوئید متصل می شوند [146,147].

چنین ترکیباتی را می‌توان به سه نوع اصلی دسته‌بندی کرد: آنتی‌بادی‌ها، مهارکننده‌های پپتید، و مهارکننده‌های مولکول‌های کوچک مانند NPs [132]. در نهایت، با توجه به شواهد متعددی که از تا شدن نادرست پروتئین به‌عنوان علت معمول و مکانیسم پاتولوژیک در NDs پشتیبانی می‌کنند، پیشنهاد شده است. که یک درمان مشترک برای این اختلالات صعب العلاج ممکن است [24].

توجه به این نکته مهم است که پتانسیل EGCG در برابر بسیاری از ND ها امکان ایجاد یک درمان دارویی مشترک برای ND های مختلف را تقویت می کند. در دهه های اخیر، نقش پلی فنل طبیعی EGC در برابر تاخوردگی و تجمع پروتئین به طور گسترده مورد مطالعه قرار گرفته است.

شواهد مختلفی در حال حاضر برای پشتیبانی از پتانسیل EGCG برای مهار فیبریلیزاسیون و به طور بالقوه القای جداسازی پروتئین های تجمع یافته (A، tau و -syn) در دسترس است [148-151].

3.1. A در پس از میلاد به اشتباه تا شده است

A یک پپتید نادرست تا شده است که در پاتوژنز AD دخیل است و پلاک متشکل از پپتید A انباشته شده در آسیب شناسی AD برجسته است. بنابراین، اکثر داروهایی که برای AD در دو دهه گذشته آزمایش شده اند، پپتید A را هدف قرار داده اند [50،66].

پپتیدهای A عبارتند از 39-42-پپتیدهای طولانی که در پلاک‌های پیری مغز بیماران مبتلا به AD یافت می‌شوند [61]. این پپتیدها قطعات پروتئولیتیکی هستند که توسط متابولیسم پروتئین پیش‌ساز آمیلوئید غشایی (APP) تولید می‌شوند، که سپس در محلول آبی خود انباشته می‌شوند و از مونومرهای محلول و عمدتاً بدون ساختار به فیبریل‌های مرتب نامحلول تبدیل می‌شوند.

به محض اینکه A در فیبرهای خارج از سلول جمع می شود، در برابر شکاف پروتئولیتیک مقاوم می شود [61,152]. برش APP توسط یک خانواده پیچیده از آنزیم ها (-secretases و -secretases) پپتیدهای A را به عنوان مونومرهای بدون ساختار آزاد می کند [152]. با توجه به آبگریز بودن ساختار اولیه، A را می توان به چهار ناحیه تقسیم کرد: دو منطقه آبگریز و دو منطقه آب دوست.

16 باقیمانده N ترمینال اول یک دم آبدوست را تشکیل می دهند، در حالی که دو منطقه آبگریز از بخش مرکزی L17-A21 و C-پایانه A30-V40/A42 تشکیل شده اند که توسط منطقه آبدوست مرکزی E22-G29 از هم جدا شده اند.

دو منطقه آبگریز A یک ساختار ثانویه برای ساختارها نشان می‌دهند.

پیشنهاد شده است که مونومرهای A در محلول یک ترکیب گذرا شبیه سنجاق مو را اتخاذ می کنند، در حالی که باقیمانده های D23 تا K30 به طور مستقیم در تشکیل سنجاق سر نقش دارند [152]. همانطور که قبلاً ذکر شد، علیرغم خواص مضر پلاک های پیر، شواهد زیادی دال بر الیگومری محلول است. A به عنوان عصبی ترین گونه مولکولی [70،153،154].

تا شدن نادرست و تجمع خارج سلولی پپتیدهای A به عنوان عامل اصلی پیشرفت AD شناخته شده است که منجر به تشکیل الیگومرهای سمی A و رسوب پلاک های آمیلوئید در مغز می شود [61]. پیشنهاد شده است که گونه الیگومریک A ممکن است یک هدف بیولوژیکی معتبر را نشان دهد [66,155,156].

3.2. Misfolded -Syn در PD

پروتئین -syn عمدتاً در مکان‌های سیناپسی قرار می‌گیرد، جایی که با شرکای زیادی مانند ناقل مونوآمین، اجزای اسکلت سلولی، غشاهای لیپیدی، چاپرون‌ها و پروتئین‌های مرتبط با وزیکول سیناپسی (SV) تعامل دارد [157].

ایزومونومریک -syn و در شکل فیزیولوژیکی آن بی نظم است، اگرچه برخی مطالعات بحث می کنند که آیا از یک تترامر مارپیچ در داخل بدن استفاده می کند [158-160]. پس از میلاد، آتروفی سیستم چندگانه (MSA) و زوال عقل با اجسام لوی.

علاوه بر این، یک گروه اختلال به نام سینوکلینوپاتی با تجمع مواد غنی از پروتئین -syn مشخص می شود که می تواند بعداً در زندگی ظاهر شود [161,162]. تصور می‌شود که انواع مختلفی از گونه‌های انباشته شده (الیگومرها، پروتوفیبریل‌ها، فیبریل‌ها و دیگران) در طول فرآیند تجمع -syn در این سینوکلئینوپاتی‌ها تشکیل می‌شوند و حداقل برخی ممکن است نوروتوکسیک باشند و منجر به تخریب عصبی شوند [163].

از این رو، هدف قرار دادن تجمع عصبی -syn به عنوان یک روش بالقوه برای متوقف کردن پیشرفت PD و سایر سینوکلئینوپاتی ها جذاب است [164].

140-اسید آمینه -syn یک پروتئین عصبی 14 کیلو دالتون است که توسط کروموزوم 4 انسانی ژن SNCA کدگذاری شده است [165]. توالی اسید آمینه اولیه آن را می توان به سه حوزه اصلی تقسیم کرد: دامنه N ترمینال (1-60)، دامنه مرکزی (61-95) و دامنه C- ترمینال (96-140).

دامنه N ترمینال که حاوی یک توالی اجماع چند تکراری (KTKEGV) است و دارای تمایل مارپیچی است، با پایانه آمینه غنی از لیزین آنامفی پاتیک مشخص می شود که نقش مهمی در تعدیل برهمکنش آن با غشاها و کربوکسی اسیدی نامنظم ایفا می کند. دم ترمینال دم در تنظیم محلی سازی هسته ای و برهم کنش آن با فلزات، مولکول های کوچک و پروتئین ها نقش داشته است.

ناحیه مرکزی -syn حاوی یک موتیف بسیار آبگریز است که به عنوان جزء غیر آمیلوئیدی پلاک‌های آمیلوئید AD (NAC) شناخته می‌شود، که در هنگام به دست آوردن ساختار -sheet در تجمع -syn دخالت دارد. منطقه NAC برای تجمع -syn ضروری است.

دامنه C ترمینال با باقیمانده های باردار منفی و پرولین غنی شده است و انعطاف پذیری را برای پلی پپتید فراهم می کند [166,167]. از آنجایی که ناحیه NAC از -syn تمایل زیادی به پروتئین به اشتباه تا زدن می دهد، مجموعه های آمیلوئیدی ورقه ای را تشکیل می دهد که فیبریل نیز نامیده می شود. شرایط پاتولوژیک. با این حال، مجموعه -syn در فیبرهای آمیلوئید پویا است، و وجود گونه های الیگومری متوسط ​​به طور گسترده مورد مطالعه قرار گرفته است [164].

مشابه الیگومرهای الیگومری A، -syn اثرات عصبی بیشتری نسبت به مجموعه های فیبریلری بزرگتر ایجاد می کنند، و استنباط می کنند که آنها ممکن است گونه های بیماری زا اصلی باشند [168].

فرضیه میانی سمی بر اساس این دیدگاه استوار است، و نشان می دهد که الیگومرهای سمی یکپارچگی غشاها را از طریق تشکیل منافذ آمیلوئید مختل می کنند، در حالی که محصولات نهایی فیبریلار صرفاً یک محصول جانبی سم زدایی هستند.

این دیدگاه با این واقعیت پشتیبانی می شود که اجسام لوی حاوی فیبریل اغلب در نورون های دوپامینرژیک سالم یافت می شوند [169-171].

4. EGCG برای درمان بیماری های عصبی

با توجه به پتانسیل اصلی استفاده از چای سبز در درمان ND، کاتچین چای سبز به طور گسترده مورد مطالعه قرار گرفته است، از جمله مطالعات in vitro و in vivo و آزمایشات بالینی [16,117]. پتانسیل درمانی EGCG، ترکیب فعال زیستی اصلی چای سبز، است. اکنون در تحقیقات ND به خوبی شناخته شده است [10]. در طی 20 سال گذشته، EGCG برای مقابله با استرس اکسیداتیو و بهبود فنوتیپ های شبه AD و PD در مدل های مختلف in vitro و in vivomodel (جدول 2 و 3) نشان داده شده است.

4.1. شواهدی از مدل‌های سمیت عصبی آزمایشگاهی

در دهه 1990، مطالعات با مدل سمیت عصبی ناشی از A نشان داد که وجود A 1-42 منجر به سمیت عصبی و افزایش اکسیداسیون پروتئین و در نتیجه استرس اکسیداتیو می‌شود [220-222].

سمیت عصبی پروتئین A از طریق رادیکال های آزاد اکسیژن انجام می شود و می تواند توسط آنتی اکسیدان ها و جاذب کننده های رادیکال آزاد کاهش یابد. بنابراین کاهش استرس اکسیداتیو توسط ترکیبات آنتی اکسیدانی می تواند یک استراتژی درمانی بالقوه برای درمان AD باشد.

در اوایل دهه 2000، خواص آنتی اکسیدانی قوی EGCG پلی فنل چای سبز در یک مدل سمیت عصبی ناشی از A با استفاده از سلول های عصبی هیپوکامپ کشت شده مورد بررسی قرار گرفت، با نتایج نشان داد که EGCG اثرات محافظتی در برابر آپوپتوز عصبی ناشی از A از حذف کننده های اکسیژن فعال دارد. از اولین گزارش ها در مورد مزایای EGCG برای جلوگیری از AD [172].

پس از آن، مکانیسم مولکولی زیربنایی اثر محافظت عصبی EGCG در مدل سمیت عصبی ناشی از A با تمرکز بر متابولیسم سلولی گلوتاتیون کاهش یافته با خواص آنتی اکسیدانی مورد بررسی قرار گرفت. نتایج نشان داد که تیمار EGCG از طریق افزایش بیان گلوتامیل سیستئین لیگاز، استخر گلوتاتیون سلولی را تقویت کرد [176].

همچنین نشان داده شده است که استرس اکسیداتیو باعث تحریک سلول‌های عصبی BACE{0}} می‌شود، که آنزیم محدودکننده سرعت در پردازش APP و نسل A است، و همچنین یک هدف درمانی برای AD [223,224] است. اگرچه قرار گرفتن در معرض یک کشت نورونال 1-42 باعث افزایش سطح پروتئین BACE-1 شد، درمان EGCG به طور قابل توجهی تولید اکسیژن رادیکال و تشکیل ساختار ورقه ای ناشی از A را کاهش داد [174].

در اوایل دهه 2010، مشخص شد که EGCG سنجش‌های بدون سلول فیبریلوژنز A و -Syn را مهار می‌کند. سپس محققان بررسی کردند که آیا EGCG می تواند تجمعات نامحلول A و -syn را در یک سیستم مدل سلولی بازسازی کند یا خیر [148].

این تحقیق نشان داد که EGCG می تواند سمیت سلولی فیبرهای بالغ A و -syn را با بازسازی ساختار آنها کاهش دهد. بازسازی ساختارهای آمیلوئیدی غنی از ورقه با واسطه EGCG منجر به ظهور توده‌های پروتئین آمورف کوچک‌تر می‌شود که برای سلول‌های پستانداران غیرسمی هستند [148]. در سال 2017، استفاده از سلول‌های PC12 با syn-transduced برای بررسی اثرات محافظتی EGCG انجام شد. ارائه شواهدی مبنی بر اینکه EGCG می تواند این سلول ها را در برابر آسیب های ناشی از syn-syn با مهار بیان بیش از حد و فیبریلاسیون -syn در سلول ها محافظت کند [151].

یک مطالعه جدیدتر گزارش داد که EGCG می تواند با فیبریلاسیون -syn ناشی از Cu (II) تداخل داشته باشد و از زنده ماندن سلول محافظت کند. محققان نشان دادند که EGCG از تولید گونه‌های اکسیژن فعال (ROS) ناشی از Cu(II) جلوگیری می‌کند و منجر به کاهش بیان و فیبریلاسیون -syn در سلول‌ها می‌شود. علاوه بر این، ترکیب مس و EGCG محافظت در برابر سرما بهتری نسبت به EGCG به تنهایی نشان داد. در اینجا، شایان ذکر است که مس (II) یک آنتی اکسیدان است که فیبریلاسیون و تجمع پروتئین را نیز تسریع می کند [183].

همچنین شواهدی مبنی بر اثرات محافظت کننده عصبی EGCG در مدل‌های سمیت عصبی سم‌های عصبی پارکینسونی PD از جمله ترکیباتی مانند 6-هیدروکسی دوپامین ({{1}OHDA)، 1-متیل-4-فنیل{4 وجود دارد. }}،2،3،6-تتراهیدروپیریدین (MPTP)، روتنون (ROT) و پاراکوات. EGCG حفاظت عصبی قابل توجهی را در برابر سمیت عصبی پاراکوات، OHDA و MPP+ نشان داده است، البته نه در برابر ROT [173,175,178,180,181].

در ارزیابی اثرات محافظت عصبی EGCG بر روی کشت‌های مزانسفالیک منفصل تیمار شده با ROT و کشت‌های مخطط ارگانوتیپی، EGCG تا حدی با اثرات ROT در کشت‌های برش مخطط از طریق کاهش اکسید نیتریک (NO) مقابله کرد، اما سلول‌ها را در برابر سمیت ROT تجزیه نکرد [178]. .

اگرچه مطالعه اخیر نشان نداد که EGCG از سمیت عصبی ناشی از ROT در مدل‌های سلولی محافظت می‌کند، اخیراً گزارش شده است که EGCG یک اثر محافظتی عصبی در داخل بدن بر روی مدل‌های PD القا شده با ROT دارد [206,207]. با هم، این نتایج حاصل از مدل‌های سمیت عصبی آزمایشگاهی، از این تصور حمایت می‌کنند که EGCG می‌تواند به عنوان یک عامل محافظت کننده عصبی برای درمان NDs مورد استفاده قرار گیرد.

For more information:1950477648nn@gmail.com