پیشرفت تحقیقات ATGهای دخیل در ایمنی گیاهی و متابولیسم NPR1

خلاصه:

اتوفاژی یک مسیر ضروری برای تجزیه پروتئین ها و اندامک های اضافی و غیر طبیعی از طریق غرق شدن آنها به اتوفاگوزوم ها است که متعاقباً با واکوئل ترکیب می شوند. ژن های مربوط به اتوفاژی (ATGs) برای تشکیل اتوفاگوزوم ها ضروری هستند. تا به امروز حدود 35 ATG در آرابیدوپسیس شناسایی شده است که در بروز و تنظیم اتوفاژی نقش دارند.

در این میان 17 پروتئین مربوط به مقاومت در برابر پاتوژن های گیاهی هستند. عدم بیان ژن‌های مرتبط با پاتوژنز 1 (NPR1) که فعال‌کننده رونویسی است، در ایمنی ذاتی و مقاومت اکتسابی در گیاهان نقش دارد که اکثر ژن‌های پاسخ‌دهنده به اسید سالیسیلیک (SA) را تنظیم می‌کند. این مقاله عمدتاً نقش ATGs و NPR1 در ایمنی گیاه و پیشرفت تحقیقات روی ATGs در متابولیسم NPR1 را خلاصه می‌کند و ایده جدیدی برای بررسی رابطه بین ATGs و NPR1 ارائه می‌کند.

کلید واژه ها:

آرابیدوپسیس; خویشتن خواری؛ NPR1; ایمنی گیاهی

اتوفاژی و ایمنی ارتباط نزدیکی با هم دارند و این دو باعث ارتقای یکدیگر و حفظ سلامتی می شوند.

اتوفاژی یک فرآیند متابولیک مهم در سلول ها است که با فرو بردن ضایعات و اندامک های آسیب دیده داخل سلول ها و تجزیه آنها به مواد مغذی، انرژی و مواد خام را برای سلول ها فراهم می کند. اتوفاژی نقش مهمی در متابولیسم سلولی و فعالیت های زندگی ایفا می کند و به حفظ هموستاز سلولی و مقاومت در برابر محرک های مختلف استرس خارجی کمک می کند.

ایمنی یک مکانیسم دفاعی مهم برای بدن در برابر تهاجم پاتوژن های خارجی و رشد بافت های بدخیم شامل دو سطح ایمنی ذاتی و ایمنی اکتسابی است. ایمنی ذاتی می تواند به سرعت پاتوژن های مهاجم را شناسایی کرده و به آنها حمله کند، در حالی که ایمنی اکتسابی دفاع در برابر پاتوژن ها را از طریق مکانیسم هایی مانند ارائه آنتی ژن و تولید آنتی بادی افزایش می دهد.

رابطه بین اتوفاژی و ایمنی عمدتاً در جنبه های زیر آشکار می شود:

1. اتوفاژی می تواند پروتئین ها و آنتی ژن های مضر را در سلول ها حذف کند، تحریک استرس سلول ها را کاهش دهد و سیستم ایمنی را فعال کند.

2. اتوفاژی می تواند در فرآیند ارائه آنتی ژن شرکت کند، آنتی ژن های منبع داخلی را به سلول های ایمنی ارائه کند و اثر ایمنی اکتسابی را افزایش دهد.

3. اتوفاژی می تواند در تنظیم متابولیک، تقسیم و تکثیر سلول های ایمنی شرکت کند و حیات و حساسیت ایمنی سلول های ایمنی را بهبود بخشد.

به طور کلی، رابطه نزدیک بین اتوفاژی و ایمنی نقش مهمی در حفظ هموستاز و مقاومت در برابر بیماری دارد. پدیده هایی مانند کاهش ایمنی یا اختلال اتوفاژی به راحتی می تواند منجر به انواع بیماری های ایمنی و بیماری های متابولیک مزمن در بدن شود، بنابراین توجه به خود مراقبتی و مدیریت علمی ضروری است. از این منظر باید به تقویت ایمنی خود توجه ویژه ای داشته باشیم. سیستانچ تأثیر قابل توجهی در بهبود ایمنی دارد. سیستانچ سرشار از انواع مواد آنتی اکسیدانی مانند ویتامین C، ویتامین C، کاروتنوئیدها و غیره است. این مواد می توانند رادیکال های آزاد را از بین ببرند، استرس اکسیداتیو را کاهش دهند و مقاومت سیستم ایمنی را بهبود بخشند.

روی فواید سلامتی سیستانچ کلیک کنید

1. مصونیت گیاهی

1.1. PTI و ETI

گیاهان یک سیستم ایمنی پیچیده را برای مبارزه با تهدید میکروارگانیسم‌های بیماری‌زا در طبیعت، از جمله ایمنی ذاتی و اکتسابی ایجاد کرده‌اند [1-3]. این دارای دو خط دفاعی ذاتی است که پاسخ‌های دفاعی مستقل سلولی را در برابر عفونت پاتوژن ممکن می‌سازد. برای اولین خط ایمنی ذاتی، گیرنده‌های تشخیص الگوی موضعی سطح سلول گیاهی (PRRs) الگوی مولکولی مرتبط با میکروب (MAMP) یا الگوی مولکولی مرتبط با بیماری‌زا (PAMP) را شناسایی می‌کنند تا ایمنی ناشی از الگوی مولکولی مرتبط با بیماری‌زا (PAMP) را فعال کنند. ایمنی تحریک شده، PTI) [4-6].

با این حال، برخی از پاتوژن‌های گیاهی می‌توانند عواملی را برای مهار PTI تولید کنند. خط دفاعی دیگر توسط پروتئین‌های کدگذاری شده توسط ژن‌های مقاومت (ژن‌های R) فعال می‌شود، این پروتئین‌ها می‌توانند به طور مستقیم یا غیرمستقیم عوامل ترشح شده توسط میکروارگانیسم‌های بیماری‌زا را شناسایی کنند. این فرآیند به عنوان ایمنی تحریک‌شده توسط عامل (ETI) شناخته می‌شود که معمولاً منجر به مرگ سلولی برنامه‌ریزی‌شده موضعی (PCD) به نام پاسخ حساس (HR) می‌شود [7،8]. ژن‌های R در طول عفونت پاتوژن به شدت بیان می‌شوند، اکثر آنها دامنه اتصال به نوکلئوتید (NB) و پروتئین‌های حاوی تکرار غنی از Leu (LRR) (NLR) را رمزگذاری می‌کنند که عوامل بیماری‌زا را شناسایی کرده و ETI را فعال می‌کنند، که معمولاً منجر به تجمع می‌شود. گونه های فعال اکسیژن (ROS) و HR. بر اساس ساختارهای N ترمینال، پروتئین های NLR را می توان به دو دسته طبقه بندی کرد. TIR-NLR (TNLs) حاوی ناحیه گیرنده تلفات/اینترلوکین (TIR) ​​و CC-NLR (CNL) شامل دامنه سیم پیچی (CC) است [9-15].

آخرین مطالعات مکانیسم جدید تداخل و همکاری بین PTI و ETI را روشن کرده است، آنها مسیرهای زیادی را فعال می کنند که ارتباط نزدیکی با یکدیگر دارند و مسیرهای سیگنالینگ ایمنی گیاه را فعال می کنند [16-18]. ETI پاسخ‌های PTI از جمله تولید ROS، رسوب کالوز و تنظیم مثبت بیان ژن را افزایش می‌دهد [16]. علاوه بر این، HR-PCD ناشی از ETI توسط PTI [16] افزایش می یابد. مهمتر از آن، از بین بردن ژن های کلیدی در مسیر PTI، ETI را مهار می کند. در جهش‌یافته‌های PRRs/هم‌گیرنده آرابیدوپسیس، جهش‌یافته‌های fls2/ever/cerk1 (fec) و bak1/bkk1/cerk1 (bbc)، ETI ناشی از Pst DC3000 (avrRpt2) به‌شدت مختل شد [17،18]. این نشان می دهد که فعال شدن ETI نیاز به دخالت PTI دارد، این یافته پیامدهای عمده ای برای مطالعات آینده ایمنی گیاه دارد.

1.2. SAR

پاسخ دفاعی موضعی می‌تواند مقاومت اکتسابی سیستم گیاهی (SAR) را فعال کند، که سیگنال‌های شیمیایی را برای هشدار دادن به سلول‌ها و بافت‌های همسایه منتشر می‌کند و از کل ارگانیسم محافظت می‌کند [19-23]. بنابراین، گیاه را قادر می‌سازد تا واکنش‌های دفاعی را سریع‌تر، قوی‌تر و مؤثرتر در زمانی که متعاقباً توسط پاتوژن‌ها به چالش کشیده می‌شود، فعال کند. این امر مستلزم تنظیم دقیق و دقیق هورمون‌ها، متابولیت‌ها و پروتئین‌های گیاهی است [24-28]. فعال‌سازی SAR با تجمع اسید سالیسیلیک (SA) و القای ژن‌های مرتبط با بیماری‌زایی (PR) مرتبط است [29-31]. مطالعات اخیر نشان داده‌اند که پیپکولیک اسید (Pip) و گلیسرول{8}فسفات (G3P) بیوسنتز یکدیگر را تحریک می‌کنند و با هم برای تحریک SAR درون سلولی و انتشار نشانه‌های گیاه به گیاه (PTP) عمل می‌کنند [32،33] .

2. ATGهای دخیل در مقاومت گیاه در برابر پاتوژن ها

اتوفاژی یک مکانیسم تنظیمی درون سلولی حفظ شده تکاملی است که شامل تخریب و بازیافت پروتئین های درون سلولی، متابولیت ها و اندامک ها می شود. یکی از ویژگی های اصلی آن تشکیل وزیکول های دو غشایی است که به نام اتوفاگوزوم شناخته می شوند، که بخشی از سیتوپلاسم را می بلعند و آن را برای تخریب به داخل واکوئل ها منتقل می کنند [34-37]. بیش از 40 ژن شناخته شده مرتبط با اتوفاژی (ATGs) که به شدت این فرآیند قاچاق غشاء را تنظیم می کنند در مخمر شناسایی شده اند [38]. در آرابیدوپسیس، ژن های زیادی با توالی شباهت به ATGهای مخمر شناسایی شده است.

اطلاعات فعلی از پایگاه داده Arabidopsis TAIR و ادبیات مرتبط نشان داد که حدود 35 ATG شناسایی شده است. به جز ATG14/29/31، سایر ژنهای همولوگ ATGها در مخمر یافت شده است [39]. فرآیند تکاملی اتوفاژی به چهار مرحله تقسیم می‌شود: (1) کمپلکس ATG1-ATG13 و هدف راپامایسین (TOR) به طور مشترک باعث ایجاد اتوفاژی می‌شوند. (2) کمپلکس ATG9 و phosphoinositide{10}} کیناز (PI3Ks) حاوی ATG6، ATG14، مرتب‌سازی پروتئین واکوئولی 15 (VPS15) و VPS34، در مرتب‌سازی پروتئین شرکت می‌کنند و باعث گسترش وزیکول می‌شوند. (3) دو سیستم کونژوگاسیون شبیه یوبیکوئیتین، ATG{19}}ATG12 و ATG8-فسفاتیدیل اتانول آمین (ATG8-PE) سیستم‌های تشکیل اتوفاگوزوم‌ها را القا می‌کنند. (4) ادغام اتوفاگوزوم های بالغ با واکوئل [35،36،40-43].

در سال های اخیر، پیشرفت های زیادی در شناسایی ATG و مطالعه مسیرهای اتوفاژی صورت گرفته است. برخی از این جهش‌های حذفی ژن نقش فیزیولوژیکی اتوفاژی را در استرس تغذیه‌ای (کمبود نیتروژن و کربن) و پیری نشان دادند [44-46]. علاوه بر این، مطالعات بیشتر و بیشتر نشان داده اند که اتوفاژی نیز در پاسخ ایمنی گیاه نقش دارد [47-51]. اتوفاژی نقشی در ترویج و مهار پاتوژن ها در تعاملات میزبان و پاتوژن ایفا می کند. میزبان ها می توانند اتوفاژی گیاه را در طول عفونت پاتوژن القاء یا مهار کنند که برای مقاومت در برابر تهاجم پاتوژن مفید است [52]. یک مطالعه اخیر برهمکنش بین ATGهای مختلف و عوامل پاتوژن مختلف را نشان داد. پژوهشگران دریافتند که ATG8 با چندین اثرگذار تعامل دارد، در حالی که HrpZ1 ATG8 را برای افزایش سطح اتوفاژی و افزایش حدت Pto DC3000 hrcC مورد هدف قرار می‌دهد و HopF3 ATG8 را برای سرکوب اتوفاژی هدف قرار می‌دهد.

اگرچه تعاملات بین ATG1، ATG7، ATG12 و چندین عامل در این مطالعه یافت شد، مکانیسم دقیق این تعاملات در مقاومت به بیماری گیاهی نامشخص است [52]. برخی از جهش‌های حذفی ATG حساسیت بیشتری به عفونت پاتوژن نشان دادند، مانند atg2، atg5، atg6، atg7، atg9، atg10 و atg18 [13،53-60]. در حالی که جهش‌یافته‌های atg2 HR-PCD و ATG4 کمتری را نشان دادند، ATG5 از بروز HR-PCD جلوگیری کرد، گیاهان آنتی‌سنس ATG6 افزایش HR-PCD را در طول عفونت پاتوژن نشان دادند [53-59،61]. یک مطالعه اخیر گزارش داد که اصلاح فسفوریلاسیون ATG18a تشکیل اتوفاگوزوم را در طول عفونت پاتوژن سرکوب می کند و در نتیجه مقاومت گیاه را به خطر می اندازد، که شواهدی برای دخالت اتوفاژی در تنظیم ایمنی گیاه فراهم می کند [62]. در اینجا، ما تعامل بین باکتری‌ها، عوامل قارچی، و ATGها و همچنین نقش اتوفاژی در HR-PCD و تنظیم مقاومت را خلاصه می‌کنیم (جدول 1).

3. نقش NPRs در ایمنی گیاه

3.1. ساختار NPR1

عدم بیان ژن‌های مرتبط با پاتوژنز 1 (NPR1) یک عامل تنظیم‌کننده کلیدی SAR است که اکثر ژن‌های پاسخ‌دهنده به SA را تنظیم می‌کند [30،63-66]. NPR1 شامل یک دامنه N-ترمینال BTB/POZ (Broad-Compex، Tramtrack، و BricaBrac/POxvirus و انگشت روی)، یک دامنه تکرار آنکیرین (ANK)، یک دامنه فعال سازی ترمینال C، و یک دنباله محلی سازی هسته ای است [67-69 ]. NPR1 با فاکتور اتصال موتیف TGACG (TGA) از طریق دامنه ANK یا BTB/POZ تعامل دارد [70-72]. در غیاب SA، دامنه ترانفعال‌سازی C ترمینال NPR1 با دامنه BTB/POZ تعامل می‌کند، که عملکرد هم‌فعال‌کننده رونویسی NPR1 را مهار می‌کند. اتصال SA به NPR1 منجر به تغییرات ساختاری NPR1 می شود، به عنوان یک فعال کننده رونویسی ژن با آزادسازی دامنه ترانس فعال سازی ترمینال C از دامنه خود بازدارندگی ترمینال N عمل می کند [71،73]. یک مطالعه اخیر درک اولیه ای از رابطه ساختار-عملکرد پروتئین های NPR ارائه کرد. هسته اتصال SA (SBC) متشکل از اسیدهای آمینه 373-516 در دامنه C ترمینال NPR4 شناسایی شد. آرابیدوپسیس NPR4 و NPR1 38.1 درصد هویت توالی را در ناحیه SBC خود به اشتراک می گذارند، آنها مکانیسم ساختاری تشخیص SA را به اشتراک می گذارند. علاوه بر این، این مطالعه همچنین نشان داد که تغییرات ساختاری NPR4 SBC را می توان با اتصال SA به NPR1 و NPR4 القا کرد [74].

3.2. NPR1 و ایمنی ذاتی

NPR1 یک تنظیم کننده اصلی مقاومت گیاه در برابر استرس پاتوژن است که از طریق فاکتورهای رونویسی متعدد ایمنی ایجاد می کند [75-77]. تحقیقات 20 سال گذشته مکانیسم مولکولی بالقوه NPR1 را در حالات مختلف سلولی نشان داده است. در شرایط رشد طبیعی، NPR1 در سیتوپلاسم وجود دارد که توسط پیوندهای دی سولفیدی بین مولکولی تثبیت می شود. عفونت توسط پاتوژن ها منجر به تجمع SA و NPR1 الیگومر به مونومر از طریق تغییرات اکسیداسیون و کاهش با واسطه SA در سلول می شود و به NPR1 اجازه می دهد به درون هسته مهاجرت کند [75،78،79]. NPR1 به طور غیرمستقیم بیان ژن PR را با تعامل با TGA در هسته فعال می کند و نقش مهمی در تنظیم پروتئین PRs در پایین دست دارد [63،80،81]. NPR1 در ادراک SA فعالیت رونویسی TGAها را ارتقا می دهد [82]. مطالعات اخیر نشان داده است که NPR1 با کیناز 8 وابسته به سیکلین (CDK8) و افزایش حساسیت بیماری 1 (EDS1) برای ترویج بیان PR1 در مسیر سیگنالینگ SA تعامل دارد [83،84].

یک مطالعه جدید نشان داد که تشکیل میعانات NPR1 ناشی از SA (SINCs) توسط خوشه‌های سیستئین حفظ شده در مناطق اختلال ذاتی (IDRs) پروتئین NPR1 واسطه می‌شود. SINC ها سرشار از پروتئین های پاسخگو به استرس، از جمله گیرنده های NB-NLR، پروتئین های اکسیداتیو و پاسخگو به آسیب DNA، و پروتئین های مرتبط با یوبی کوئیتیناسیون هستند. علاوه بر این، SINCها برای تشکیل کمپلکس عملکردی NPR{7}}Cullin 3 RING E3 لیگاز (CRL3) در سیتوپلاسم مورد نیاز هستند. کمپلکس NPR{11}}CRL3 می‌تواند EDS1 و برخی از عوامل تنظیم‌کننده مهم ETI مانند فاکتورهای رونویسی WRKY را بی‌کوئیتین کند و تخریب کند، در نتیجه بقای سلولی را در ETI تقویت می‌کند [85].

3.3. NPR3/NPR4 و مصونیت گیاهی

در آرابیدوپسیس، خانواده NPR شامل NPR1 و پنج ژن مشابه NPR{1}}به نام‌های NPR{2}} مانند 2 (NPR2)، NPR3، NPR4، BLADE-ON-PETIOLE2 (BOP2؛ NPR5) و BOP1 است. (NPR6) [86-89]. هر یک از اعضای خانواده NPR حاوی مجموعه ای از باقی مانده های سیستئین بسیار حفاظت شده است که تصور می شود در کنترل ردوکس نقش دارند [30]. تأیید شد که NPR1 و NPR3/NPR4 به SA متصل می شوند و به عنوان گیرنده SA عمل می کنند، با NPR1 (Kd=223.1 ± 38.85 nM) و NPR3 (Kd=176}.7 ± 28.31 nM) به SA متصل می شوند. SA با قرابت مشابه. با این حال، میل NPR4 (Kd=23.54 ± 2.743 nM) با SA بسیار بیشتر است [82]. در شرایط عادی، NPR4 لیگاندی از بستر CRL3 است که می‌تواند با NPR1 تعامل داشته باشد و به پروتئازوم اجازه می‌دهد به طور مداوم Ubiquitinate و NPR1 را تجزیه کند. در این زمان، NPR3/NPR4 بیان ژن‌های دفاعی را مهار می‌کند و در نتیجه از پاسخ خود ایمنی جلوگیری می‌کند [90-92]. در طول SAR، با افزایش سطح SA، SA به NPR4 متصل می‌شود، تجزیه NPR1 و NPR4 را القا می‌کند و مجموعه NPR{47}}Cullin3 E3 لیگاز را مختل می‌کند [90،92].

در این نقطه زمانی، اتصال SA به NPR3/NPR4 فعالیت رونویسی آنها را مهار می‌کند، در حالی که NPR1 در درک SA، فعال‌سازی رونویسی آن را افزایش می‌دهد، که هر دو به القای بیان ژن‌های دفاعی کمک می‌کنند [82]. علاوه بر این، مطالعات نشان داده اند که NPR3 و NPR4 ممکن است PCD را ترویج کنند در حالی که NPR1 ممکن است PCD را از طریق برهمکنش ژن مقاومت-بیماری (R-Avr) مهار کند [91]. مطالعه قبلی ما نشان داد که بیان ATGها و غلظت پروتئین ATG7 و ATG8a-PE در جهش‌یافته‌های npr3/npr4 نسبت به نوع وحشی کمتر بود. NPR3 و NPR4 ممکن است تولید اتوفاگوزوم ها را با ترویج دو سیستم کونژوگه شبه یوبیکوئیتین تنظیم کنند [91].

4. ATGها در تنظیم متابولیسم NPR1 شرکت می کنند

4.1. تخریب NPR1 با واسطه پروتئازوم

عفونت پاتوژن باعث تجمع SA می شود و در نتیجه منجر به اصلاح پس از ترجمه NPR1 می شود و به آن اجازه ورود به هسته را می دهد. NPR1 به Cullin3 (CUL3) برای ubiquitination و تخریب بعدی جذب می‌شود، این فرآیند به فسفوریلاسیون NPR1 در باقی مانده‌های Ser11 و Ser15 نیاز دارد [31،93-96]. Ubiquitination NPR1 یک فرآیند تدریجی است. تنها زمانی که پلی یوبی کوئیتیناسیون NPR1 توسط فاکتور کونژوگاسیون یوبیکوئیتین E4 (UBE4) تقویت شود، هدف تخریب پروتئازوم می شود [95]. فعالیت لیگاز یوبیکوئیتین با پروتئاز خاص یوبیکوئیتین (UBP6/7) مخالف است. UBP6/7 دو deubiquitinases مرتبط با پروتئازوم (DUBs) هستند که طول عمر NPR1 را افزایش می دهند [95]. علاوه بر UBP6/7، سایر DUB ها نیز ممکن است در تنظیم بیان ژن های پاسخ SA نقش داشته باشند، اما عملکرد دقیق آنها هنوز نامشخص است.

برخی از مطالعات نشان داده اند که هورمون های گیاهی اسید آبسیزیک (ABA) و SA به طور متضاد بر سطح NPR1 در سلول ها تأثیر می گذارند. ABA باعث تخریب NPR1 از طریق مسیر پروتئازوم با واسطه کمپلکس CUL3-NPR3/NPR4 می‌شود، در حالی که SA NPR1 را از تخریب ناشی از ABA از طریق فسفوریلاسیون محافظت می‌کند [97-100]. AvrPtoB دارای یک دامنه Ubox E3 یوبیکوئیتین لیگاز در ترمینال C است و برهمکنش ضعیفی با NPR1 در شرایط غیر القایی نشان می دهد. SA تعامل بین AvrPtoB و NPR1 را ترویج می کند، AvrPtoB واسطه یوبی کوئیتیناسیون NPR1 توسط لیگاز E3 و واسطه تخریب NPR1 از طریق مسیر پروتئازوم است [101].

4.2. رابطه بین ATG و NPR1

مطالعات نشان داده اند که NPR1 بیان ATGs را تنظیم می کند. NPR1 بیان mRNA ATG1، ATG6 و ATG8a را در طول HR اولیه ناشی از Psm ES4326/AvrRpt2 مهار کرد [61]. بنزوتیادیاازول آنالوگ SA (BTH) برای القای اتوفاژی از طریق مسیر سیگنالینگ وابسته به NPR تأیید شد و NPR1، NPR3 و NPR4 به طور مشترک در تنظیم اتوفاگوزوم ها نقش دارند [91].

علاوه بر این، چندین مطالعه نشان داده اند که NPR1 بر فنوتیپ جهش یافته های دارای کمبود اتوفاژی تأثیر می گذارد. NPR1 می‌تواند پیری یا انباشتگی ناشی از عفونت پروتئین‌های یوبی‌کوئیتین شده و استرس شبکه آندوپلاسمی را در atg2 تسریع کند [54]. یوشیموتو و همکاران دریافتند که BTH می‌تواند باعث پیری و مرگ سلولی در جهش‌یافته‌های atg5 شود، اما نمی‌تواند پیری و مرگ سلولی را در جهش‌یافته‌های دوگانه atg5 npr1 القا کند، که نشان می‌دهد فنوتیپ مرگ سلولی در جهش‌های atg5 به NPR1 تحت القای SA بستگی دارد [57]. مطالعه قبلی ما همچنین نشان داد که ATG4 با مهار مصرف SA آزاد باعث تخریب NPR1 می شود [61]. در سال های اخیر، رابطه بین ATG و NPR1 به تدریج آشکار شده است (جدول 2)، اما هنوز مشکلات زیادی وجود دارد که باید حل شوند.

5. نتیجه گیری و چشم اندازهای آینده

تخریب پروتئین ها و اندامک ها با واسطه اتوفاژی برای رشد، نمو، حفظ هموستاز سلولی و پاسخ ایمنی ضروری است [34-37،44-51]. مجموعه ای از ATG که در محل مونتاژ فاگوفور (PAS) قرار دارند، فرآیند اتوفاژی را آغاز می کنند. پس از آن، کمپلکس PI3Ks به تشکیل هسته اتوفاژی و به دنبال آن طویل شدن غشای اتوفاگوزومی کمک می کند [35،36،40-43،102]. فعالیت NPR1 توسط فسفوریلاسیون، دفسفوریلاسیون، یوبی کوئیتیناسیون و deubiquitination تنظیم می شود و پروتئازوم در فرآیند تجزیه آن نقش دارد (شکل 1). با این وجود، هنوز سوالاتی وجود دارد که باید به آنها پاسخ داده شود، مانند اینکه آیا NPR1، NPR3 و NPR4 اثرات معکوس بر تنظیم اتوفاژی و مقاومت در برابر تهاجم پاتوژن دارند یا خیر. آیا آنها تولید اتوفاگوزوم و بیان EDS1 را سرکوب می کنند؟ در سالهای اخیر نقش ATGها (ATG2، ATG5، ATG7 و ATG18a) به تدریج در مقاومت به بیماری گیاهی آشکار شده است (جدول 1). به طور کلی، تجمع SA منجر به شیوع ROS می شود و بیشتر باعث اتوفاژی می شود، در حالی که اتوفاژی می تواند تولید ROS را کاهش دهد، بنابراین یک مکانیسم تنظیم بازخورد منفی تشکیل می دهد. ATGها، مانند ATG6، همچنین می توانند وقوع HR-PCD را تنظیم کنند [48،56،57،103،104]. ثابت شده است که NPR1 HR-PCD را مهار می کند و بر سطح ROS در گیاهان تأثیر می گذارد، در حالی که تحت تأثیر سطح ROS نیز قرار می گیرد [30،91].

بر اساس این شواهد، تحقیقات بیشتری برای پاسخ به سؤالات زیر مورد نیاز است: آیا جهش یا بیان بیش از حد ATGها بر تبدیل NPR1 از دایمر به مونومر تأثیر می گذارد؟ اثرات ATG های مختلف بر روی NPR1 که وارد هسته می شود چیست؟ رابطه بین ATGها و تنظیم NPR1 پاسخ HR-PCD چیست؟ آیا اتوفاژی و پروتئازوم 26S گردش NPR1 را تنظیم می کنند؟ مطالعه عمیق این مسائل به ما کمک می کند تا درک کنیم که مسیر اتوفاژی چگونه در تنظیم متابولیسم NPR1 شرکت می کند.

یک مطالعه اخیر نشان داد که بیان پروتئین NPR1 در atg4a4b به طور قابل توجهی بیشتر از نوع وحشی در شرایط عادی بود و بیان NPR1 در atg4a4b بیشتر از نوع وحشی تحت تیمار avrRpt2 بود [61]. بر اساس یافته‌های بالا و روابط بین ATG6، HRPCD و NPR1، فرضیه‌ای در رابطه با شرکت‌کننده ATG در متابولیسم NPR1 ارائه شد (شکل 1): ATG6 ممکن است با تأثیر بر سطح فسفوریلاسیون NPR1، جابه‌جایی هسته‌ای NPR1 را افزایش دهد، در حالی که ATG4 ممکن است باعث شود. اثر معکوس

مشارکت نویسنده:

ایده مقاله توسط SH و BZ تصور شد. ساختار نسخه خطی توسط SH و BZ طراحی شده است. جداول و کارهای گرافیکی توسط SH ایجاد شد. نوشتن-بررسی و ویرایش، SH، BZ، و WC همه نویسندگان نسخه منتشر شده نسخه خطی را خوانده اند و با آن موافقت کرده اند.

منابع مالی:

این تحقیق توسط بنیاد ملی علوم طبیعی چین [شماره کمک مالی 31570256] و پروژه علم و فناوری گوانگژو (Grant No.201805010002) پشتیبانی شد.

قدردانی ها:

ما از Wentao Huang (دانشگاه عادی چین جنوبی، چین)، Xue Li (دانشگاه عادی چین جنوبی، چین) و Chengqian Zhou (آزمایشگاه علوم اعصاب، موسسه تحقیقاتی هوگو موزر در کندی کریگر، بالتیمور MD 21205، ایالات متحده آمریکا) تشکر می کنیم.

تضاد علاقه:

نویسندگان هیچ تضاد منافع را اعلام نمی کنند.

منابع

1. جونز، جی. Dangl, JL سیستم ایمنی گیاه. طبیعت 2006، 444، 323-329. [CrossRef]

2. Dangl، JL; جونز، جی. پاتوژن های گیاهی و پاسخ های دفاعی یکپارچه به عفونت. طبیعت 2001، 411، 826-833. [CrossRef] [PubMed]

3. موثمیلاراسان، م. پراساد، ام. مصونیت ذاتی گیاه: بینش به روز شده در مورد مکانیسم دفاعی. جی بیوسی. 2013، 38، 433-449. [CrossRef] [PubMed]

4. Dodds، PN; Rathjen، JP مصونیت گیاهی: به سمت یک دیدگاه یکپارچه از فعل و انفعالات گیاه و پاتوژن. نات. کشیش ژنه. 2010، 11، 539-548. [CrossRef] [PubMed]

5. گومز-گومز، ال. بولر، تی. فلاژلین ادراک: الگویی برای مصونیت ذاتی. Trends Plant Sci. 2002، 7، 251-256. [CrossRef]

6. چینچیلا، دی. زیپفل، سی. روباتزک، اس. کمرلینگ، بی. نورنبرگر، تی. جونز، جی دی. فلیکس، جی. بولر، T. یک کمپلکس ناشی از فلاژلین از گیرنده FLS2 و BAK1 دفاع گیاه را آغاز می کند. طبیعت 2007، 448، 497-500. [CrossRef]

7. نگوین، QM; Iswanto، ABB; پسر، GH; پیشرفت‌های اخیر کیم، SH در ایمنی ناشی از اثر در گیاهان: قطعات جدید در پازل الگوی متفاوتی ایجاد می‌کنند. بین المللی جی. مول. علمی 2021, 22, 4709. [CrossRef]

8. Chisholm، ST; کوکر، جی. روز، بی. Staskawicz، BJ تعامل میکروب میزبان: شکل دادن به تکامل پاسخ ایمنی گیاه - ساینس دایرکت. Cell 2006, 124, 803-814. [CrossRef] [PubMed]

9. Ngou، BPM; Ahn، HK; دینگ، پی. ردکار، ا. براون، اچ. ممکن است.؛ یولس، ام. تاملینسون، ال. جونز، بیان AvrRps4 القایی با استرادیول JDG، ویژگی‌های متمایز ایمنی ناشی از اثرگذار با واسطه TIR-NLR را نشان می‌دهد. J. Exp. ربات 2020، 71، 2186–2197. [CrossRef]

10. کومار، ج. رملال، ع. کومار، ک. رانی، ع. Mishra، V. مسیرهای سیگنالینگ و عوامل پایین دست ایمنی ذاتی میزبان در گیاهان. بین المللی جی. مول. علمی 2021, 22, 9022. [CrossRef] [PubMed]

11. Jebanathirajah، JA; پری، س. Pandey، A. Toll و پروتئین های حاوی دامنه گیرنده اینترلوکین (TIR) ​​در گیاهان: دیدگاه ژنومی. Trends Plant Sci. 2002، 7، 388-391. [CrossRef]

12. مونتیرو، اف. نیشیمورا، MT تنوع ساختاری، عملکردی و ژنومی پروتئین های NLR گیاهی: منبع تکامل یافته برای مهندسی منطقی ایمنی گیاهی. آنو. کشیش فیتوپاتول. 2018، 56، 243-267. [CrossRef]

13. هوفیوس، د. شولتز-لارسن، تی. جونسن، جی. Tsitsigiannis، DI; پترسن، NHT؛ ماتسسون، او. Jørgensen، LB; جونز، JDG; موندی، جی. پترسن، ام. اجزای اتوفاژیک در مرگ سلولی بیش از حد حساس در آرابیدوپسیس نقش دارند. سلول 2009، 137، 773-783. [CrossRef]

14. وی، ت. ویلیامز، اس جی. کوبی، بی. ساختار و عملکرد دامنه‌های گیرنده/پروتئین مقاومتی Toll/اینترلوکین{1}} (TIR). آپوپتوز 2015، 20، 250-261. [CrossRef]

15. سان، ی. زو، YX; بالینت کورتی، پی جی. Wang، GF Fine-Tuning Immunity: Players and Regulators for Plant NLRs. Trends Plant Sci. 2020، 25، 695–713. [CrossRef]

16. Ngou، BPM; Ahn، HK; دینگ، پی. جونز، JDG تقویت متقابل ایمنی گیاه توسط گیرنده های سطحی سلولی و درون سلولی. طبیعت 2021، 592، 110–115.

17. یوان، م. جیانگ، ز. بزرگ.؛ نومورا، ک. لیو، ام. او، SY; ژو، جی.-م. Xin، X.-F. گیرنده های تشخیص الگو برای ایمنی گیاه با واسطه NLR مورد نیاز است. طبیعت 2021، 592، 105-109. [PubMed]

18. یوان، م. Ngou، BPM؛ دینگ، پی. تداخل Xin، XF PTI-ETI: نمای یکپارچه از ایمنی گیاه. کر. نظر. گیاه بیول. 2021, 62, 102030. [CrossRef]

19. Ryals, JA; Neuenschwander، UH; Willits، MG; مولینا، ا. اشتاینر، HY; هانت، MD مقاومت اکتسابی سیستمیک. سلول گیاهی 1996، 8، 1809-1819. [CrossRef] [PubMed]

20. Shine, MB; شیائو، ایکس. کاچرو، پ. Kachroo, A. مکانیسم های سیگنال دهی زمینه ساز مقاومت اکتسابی سیستمیک به پاتوژن های میکروبی. علوم گیاهی 2019، 279، 81–86. [CrossRef] [PubMed]

21. کوهلر، ا. Conrath، پرایمینگ ناشی از SU Benzothiadiazole برای پاسخ های تقویت شده به عفونت پاتوژن، زخم و نفوذ آب به برگ ها به ژن NPR1/NIM1 در Arabidopsis نیاز دارد. فیزیول گیاهی 2002، 128، 1046-1056. [CrossRef]

22. گائو، QM; کاچرو، ع. کاچرو، ص. القا کننده های شیمیایی ایمنی سیستمیک در گیاهان. J. Exp. ربات 2014، 65، 1849-1855. [CrossRef]

23. گائو، QM; زو، اس. کاچرو، پ. Kachroo, A. تنظیم کننده سیگنال مقاومت اکتسابی سیستمیک. جلو. علوم گیاهی 2015، 6، 228. [CrossRef] [PubMed]

24. چن، ال. وانگ، WS; وانگ، تی. منگ، XF; چن، تی تی; هوانگ، XX; لی، وای جی; Hou، BK متیل سالیسیلات گلوکوزیلاسیون سیگنالینگ دفاعی گیاه و مقاومت اکتسابی سیستمیک را تنظیم می کند. فیزیول گیاهی 2019، 180، 2167–2181. [CrossRef] [PubMed]

25. پیترز، سی ام جی; ون در دوز، دی. زامیودیس، سی. لئون-ریس، آ. Van Wees، SCM تعدیل هورمونی ایمنی گیاهی. آنو. Rev. Cell Dev. Biol. 2012، 28، 489-521. [CrossRef]

26. کیفر، IW; اسلوسارنکو، ای جی الگوی القای مقاومت اکتسابی سیستمیک در روزت آرابیدوپسیس در مورد الگوی جابجایی. فیزیول گیاهی 2003، 132، 840-847. [CrossRef] [PubMed]

27. برنزدورف، اف. دورینگ، AC؛ گرونر، ک. شوک، اس. براتیگام، ا. Zeier, J. Pipecolic Acid مقاومت اکتسابی سیستمیک و پرایمینگ دفاعی گیاه را از طریق مسیرهای وابسته به اسید سالیسیلیک و مستقل تنظیم می کند. سلول گیاهی 2016، 28، 102-129. [CrossRef]

28. تیان، اچ. Zhang، Y. ظهور یک سیگنال موبایل برای مقاومت اکتسابی سیستمی. سلول گیاهی 2019، 31، 1414-1415. [CrossRef]

29. ون لون، ال سی; نماینده، م. پیترز، CM اهمیت پروتئین های مرتبط با دفاع القایی در گیاهان آلوده. آنو. کشیش فیتوپاتول. 2006، 44، 135-162. [CrossRef]

30. مو، ز. فن، WH; دونگ، XN القاء کننده مقاومت اکتسابی سیستمیک گیاهی، عملکرد NPR1 را از طریق تغییرات ردوکس تنظیم می کند. سلول 2003، 113، 935-944. [CrossRef]

31. اسپول، ش. Mou، ZL; تادا، ی. اسپایوی، شمال غربی؛ Genschik، P. Dong، XNA با واسطه پروتئازوم، گردش کواکتیواتور رونویسی NPR1 نقش دوگانه ای در تنظیم ایمنی گیاه دارد. Cell 2009, 137, 860–872. [CrossRef]

32. ونیگ، م. گیراردو، ا. فروش، JH; پابست، ES; Breitenbach، HH; Antritter، F. وبر، بی. لانگ، بی. لنک، م. کامرون، آر.کی. و همکاران شبکه‌های مقاومت اکتسابی سیستمی، نشانه‌های دفاعی هوابرد را تقویت می‌کنند. نات. اشتراک. 2019, 10, 3813. [CrossRef]

33. ریدل مایر، م. گیراردو، ا. ونیگ، ام. Knappe، C. کوچ، ک. جورجی، ای. دی، س. پارکر، جی. اشنیتزلر، جی پی. Vlot، مونوترپن های AC از مقاومت اکتسابی سیستمیک در داخل و بین گیاهان پشتیبانی می کنند. سلول گیاهی 2017، 29، 1440-1459. [CrossRef]

34. میکائیلی، س. گالیلی، جی. تخریب اندامک ها یا اجزای اندامک خاص از طریق اتوفاژی انتخابی در سلول های گیاهی. بین المللی جی. مول. علمی 2014، 15، 7624-7638. [CrossRef]

35. روبینشتاین، دی سی; شپیلکا، تی. Elazar, Z. مکانیسم های بیوژنز اتوفاگوزومی. کر. Biol. 2012، 22، 29-34. [CrossRef] [PubMed]

36. ویدبرگ، اچ. شوتس، ای. Elazar، Z. بیوژنز و انتخاب محموله اتوفاگوزوم ها. آنو. کشیش بیوشیم. 2011، 80، 125-156. [CrossRef]

37. مارشال، RS; Vierstra، RD Autophagy: استاد بازیافت عمده و انتخابی. آنو. Rev. Plant Biol. 2018، 69، 173-208. [CrossRef]

38. میزوشیما، ن. یوشیموری، تی. Ohsumi، Y. نقش پروتئین‌های Atg در تشکیل اتوفاگوزوم. آنو. Rev. Cell Dev. Biol. 2011، 27، 107-132. [CrossRef] [PubMed]

39. Zhang، HZ پیش‌بینی عملکرد ژن‌های مرتبط با اتوفاژی (ATGs) در رشد و استرس غیر زنده بر اساس بیان پروفایل در آرابیدوپسیس. Jiyinzuxue Yu Yingyong Shengwuxue (Genom. Appl. Biol.) 2020، 39، 2671–2682.

For more information:1950477648nn@gmail.com